ارزیابی فعالیت ضد باکتریایی پروتئین نوترکیب oncorhyncin ii بر باکتری اسینتوباکتر بومانی (atcc19606) در شرایط آزمایشگاهی

زمینه و هدف: اسینتوباکتر بومانی مقاوم به چند دارو (mdr) یکی از شایع ترین پاتوژن های بیمارستانی است. پپتیدهای ضد میکروبی (amps) مانند پپتید oncorhyncin ii در درمان پاتوژن‌هایmdr معرفی شده‌اند. این مطالعه به منظور ارزیابی فعالیت ضد باکتریایی پروتئین نوترکیبoncorhyncin ii علیه اسینتوباکتر بومانی (atcc19606) در شرایط آزمایشگاهی انجام شد.روش‌ها: در این مطالعه تجربی، برای بیان پروتئین نوترکیبoncorhyncin ii ، سازه ژنیoncorhyncin ii -pet32a به میزبان بیان اشرشیاکلیbl21  (de3) منتقل شد. مراحل خالص‌سازی با استفاده از کروماتوگرافی تمایلی نیکل (ni-nta) بهینه‌سازی شد و اثربخشی پپتید با تعیین حداقل غلظت مهارکنندگی (mic)، سنتیک باکتری کشی و سنتیک رشد علیه اسینتوباکتر بومانی (atcc19606) ارزیابی گردید. یافته‌ها: پروتئین نوترکیب oncorhyncin ii با موفقیت درe. coli bl21  (de3) بیان شد. پروتئین مذکور با خلوص بیش از 70 درصد خالص سازی گردید. سنجشmic ، عملکرد ضد باکتریایی موثر oncorhyncin ii را علیه اسینتوباکتر بومانی در غلظت μg/ml 95/87 تایید کرد. oncorhyncin iiدر غلظت 2 ×mic  منجر به کاهش سریع تعداد سلول های زنده و کاهش کدورت تلقیح باکتریایی در مطالعات سنتیک باکتری کشی و سنتیک رشد شد. نتیجه‌گیری: oncorhyncin ii نوترکیب تولید شده عملکرد ضد باکتریایی موثری را علیه اسینتوباکتر بومانی نشان داد. بنابراین، نتایج حاصل از این مطالعه می‌تواند برای توسعه و تولید داروهای ضد میکروبی جدید در درمان عفونت های ناشی از اسینتوباکتر بومانی استفاده شود.

evaluation of the antibacterial activity of recombinant protein oncorhyncin ii against acinetobacter baumannii (atcc19606) under in vitro conditions

background and aim: multi-drug resistant (mdr) acinetobacter baumannii is a prevalent hospital pathogen. antimicrobial peptides (amps), such as oncorhyncin ii, have been proposed for treating mdr pathogens. this study aimed to assess the antibacterial activity of recombinant protein oncorhyncin ii against acinetobacter baumannii (atcc19606) under in vitro conditions.methods: in this experimental study, the gene construct pet32a-oncorhyncin ii was transferred to escherichia coli bl21 (de3) for expressing the recombinant oncorhyncin ii protein. purification was optimized using nickel affinity chromatography (ni-nta), and the peptide’s efficacy was evaluated by determining the minimum inhibitory concentration (mic), bactericidal kinetics, and growth kinetics against acinetobacter baumannii (atcc19606).results: the recombinant oncorhyncin ii protein was successfully expressed in e. coli bl21 (de3) and purified with over 70% purity. the mic assay confirmed effective antibacterial activity of oncorhyncin ii against acinetobacter baumannii at a concentration of 95.87 μg/ml. at 2x mic, oncorhyncin ii led to a rapid reduction in viable cell count and decreased turbidity of the bacterial inoculum in bactericidal and growth kinetics assessments.conclusion: the produced recombinant oncorhyncin ii exhibited potent antibacterial activity against acinetobacter baumannii. these findings can contribute to the development and production of novel antimicrobial drugs for treating infections caused by acinetobacter baumannii.