بررسی تاثیر ph بر خصوصیات بافتی گلوتن، گلیادین و گلوتین طبیعی استیله شده توسط روش خوشه‌ای چند متغیره

گلوتن گندم یکی از مهمترین منابع پروتئینی گیاهی نسبتا ارزانی است که از گلیادین و گلوتنین تشکیل شده است. طبیعت آبگریز و پائین بودن حلالیت گلوتن کاربرد آن را در تهیه بسیاری از محصولات غذایی و غیر غذایی محدود کرده است. به منظور افزایش کاربرد گلوتن ، این پروتئین ابتدا به اجزاء اصلی سازنده خود یعنی گلیادین و گلوتنین تجزیه شد و سپس گلوتن، گلیادین و گلوتنین توسط استیک انهیدرید استیله شدند. در مرحله بعد خواص رئولوژیکی آنها در مقایسه با نمونه های کنترل هر یک در سه ph3، 6 و 9 بررسی گردید. میزان استیله شدن پروتئین ها در ph های مختلف متفاوت بود و در هر سه ph مربوط به گلوتنین بود ، در حالی که گلیادین کمترین میزان استیله شدن را داشت. در ph 3 مولکول های پروتئینی د استیله شدند. در گلوتن و گلوتنین استیله شده به صورت معنی داری (p<0/05) سفتی، قابلیت صمغی بودن، مقاومت به جویدن و الاستیسته بافت در ph های 3 و 6 کاهش یافت.

The effect of pH on textural properties of native and acetylated glten, gliadin and glutenin by cluster analysis

Wheat gluten is one of the most important plant proteins of fairly low price consisting of glutenins and  gliadins. The hydrophobic nature and low water solubility of gluten has limited its applications in many food and nonfood products. In order to improve the applications of gluten, it was first fractionated into its main components; gliadins and gluteneins and then they were acetylated using acetic anhydride. In the next stage, the rhelogical properties of these proteins at different pH values (3, 6 and 9) were compared with their corresponding controls. The pH had a great impact on the degree of acetylation. Glutenin had the highest, while gliadin had the lowest degree of acetylation at different pH values. Moreover, all these proteins were deaceytelated at pH 3. Hardness, gumminess, chewiness and elasticity of the acetylated gluten and glutenin decreased significantly at pH 3.