مقایسه اثر تریپسین ماهی سفید (rutilus frisii kutum) با آنزیم های تجاری بر خواص عملکردی و آنتی اکسیدانی پروتئین هیدرولیز شده سویا

امروزه اصلاح خواص عملکردی پروتئین ها با استفاده از آنزیم های پروتئولیتیکی به منظور کاربرد هیدرولیزهای حاصل به عنوان آنتی اکسیدان طبیعی و یا عوامل امولسیفایر و کف زا، متداول گشته است. در این پژوهش پروتئین بافت دار سویا با استفاده از آنزیم های تریپسین تجاری (با منشا خوک)، تریپسین استخراج شده از ماهی سفید، پپسین، آلکالاز و پاپائین هیدرولیز شده و نتایج نشان داد بیشترین درجه هیدرولیز به ترتیب مربوط به تریپسین تجاری خوک 19.34 %، آلکالاز 16.04 %و تریپسین ماهی سفید 14.29 % است. در مقایسه با پروتئین هیدرولیز نشده، بیشترین افزایش ظرفیت امولسیفایری (معنی دار p<0/05 ) توسط آنزیم تریپسین تجاری و ماهی سفید ایجاد شده و بیشترین پایداری امولسیون نیز مربوط به هیدرولیزهای تریپسین ماهی سفید و آلکالاز بود. در مقایسه خواص کف زایی هیدرولیزها نسبت به پروتئین هیدرولیز نشده، بیشترین افزایش ظرفیت کف توسط تریپسین تجاری و پس از آن تریپسین ماهی سفید مشاهده شد و کمترین افزایش مربوط به آنزیم آلکالاز بود و بیشترین پایداری کف را هیدرولیز تریپسین تجاری داشته و آنزیم تریپسین ماهی سفید به رغم کارایی کمتر در مقایسه با تریپسین تجاری، در مقایسه با سایر آنزیم ها عملکرد بهتری داشته و در مقام دوم قرار گرفت. هیدرولیزهای تهیه شده با تریپسین ماهی سفید بیشترین قدرت مهار رادیکال dpph و بیشترین قدرت احیا را داشته اما کمترین قدرت مهار رادیکال oh را داشتند. نتایج این مطالعه نشان داد که تریپسین ماهی سفید قادر است هیدرولیزی با ویژگی های عملکردی و آنتی اکسیدانی خوب و قابل مقایسه با سایر آنزیم های تجاری تولید کند.

Comparison of the Effect of Caspian kutum trypsin (Rutilus frisii kutum) with commercial enzymes on the functional and antioxidant properties of soy protein hydrolysates

Nowadays, modifying of the functional properties of proteins by proteolytic enzymes is a novel way in order to use the hydrolysates as a natural antioxidant, emulsifier or foaming agent. In this study, TSP was hydrolyzed by commercial trypsin (porcine), trypsin extracted from Caspian Kutum, pepsin, alcalase and papain. The results showed that the highest degree of hydrolysis (DH%) was related to commercial trypsin (19.34 %), Alcalase (16.04%) and Kutum trypsin (14.29%), respectively. The highest emulsifying capacity was obtained by commercial and Kutum trypsin, compared to nonhydrolyzed protein, and Alcalase hydrolysates had the highest emulsion stability (p <0.05). Higher foaming capacity was observed in hydrolysates by commercial trypsin, followed by Kutum trypsin, compared to nonhydrolyzed protein. However, the lowest value was related to Alcalase. In the case of foam stability, the commercial trypsin hydrolysate had the most stable foam, while Kutum trypsin, despite its lower efficiency compared to commercial trypsin, had the second place. Hydrolysates prepared with Kutum trypsin had the highest DPPHscavenging ability and reducing power but the lowest OHradical scavenging power. The results of this study show that kutum trypsin can produce soy protein hydrolysates with good functional and antioxidant properties, which are comparable to commercial enzymes.