بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی

زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (hsa) یک پروتئین محلول در خون است که می تواند به مولکول های کوچک (نظیر سم ها و داروها) متصل شده و آن ها را به جریان گردش خون منتقل کند. مواد و روش ها: طیف سنجی فرابنفش ndash; مرئی برای مشخص کردن ویژگی های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (ftir) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند. یافته ها: مقدار ثابت پیوندی اتصال ( m1 104 3.367 kdiazinonhsa = ) براساس داده های طیف سنجی فرابنفش مرئی به دست آمد. در ftir ، کاهش ساختار alphahelix برای روز اول از 53.97 درصد بود. به 51.88 درصد سایر ساختارها نظیر turns ، szlig; ndash;sh eet ، szlig; ndash;anti و rcoils به ترتیب از 8.49 درصد به 10.21 درصد، 13.94 درصد به 14.81 درصد، 8.2 درصد به 8.25 درصد و 15.4 درصد به 17.24 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای alphahelixes ، turns ، szlig;sheet ، beta anti و rcoils به ترتیب از 56.7 درصد به 47.11 درصد، 25.3 درصد به 29.75 درصد، 6.93 درصد به 10.94 درصد، 2 درصد به 2.83 درصد و9.08 درصد به 10.86 درصد تغییرکردند . نتیجه گیری: از آن جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار alphahelix و افزایش betasheet در غلظت های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی hsa است . نتایج ما بیان می کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با hsa دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می کند که احتمالا سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه های روز سی و پنج می شود.

Investigation of the Human Serum Albumin(HSA) Protein Structure Change Caused by Remained Diazinon Toxin on the Food Materials

Background: Human serum albumin (HSA) is a soluble blood protein which can bind to small molecules (such as drugs and toxins) and transfer them within the blood circulation. Materials and Methods: UVVis spectroscopy and FTIR methods were used to characterize the binding properties of HSA with diazinon(the toxin of organophosphate) and to investigate the changes of protein secondary structure, respectively, in molecular level under physiological condition in two times of first and thirty five days . Results: The binding constant (KDiazinonHSA = 3.367 ) was have been calculated based UVVis spectroscopy data. In FTIR method, the proportion of decrease in percentage of alphaHelix on the first day was 53.97% to 51.88%, other secondary structures increased, such as Turns from 8.49% to10.21%, szlig;Sheet from 13.94% to 14.81%, betaanti from 8.2% to %8.25 and rcoils from 15.4% to % 17.24. These changes for alphaHelixes, Turns, szlig;Sheet, beta anti and random rcoils after thirty five days were 56.7% to 47.11%, 25.3% to 29.75%, 6.93% to 10.94%, 2% to 2.83% and 9.08% to 10.86%, respectively. Conclusion: Since the content of protein secondary structure relates closely with its biological activity, therefore, a decrease in alphahelix and increase in betasheet structure in the presence of diazinon at high concentration means the decrease of HSA biological activity. Our results suggest that diazinon has a relatively good binding with HSA and it could cause considerable changes in various secondary structures and likely is indicative of a unfolding of protein especially for the samples in thirty five days .