تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن، آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن

در مطالعه اخیر، خصوصیات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر و ترکیبات حاصله از آن شامل پروتئین آب پنیر واسرشت، پروتئین آب پنیر درهم تنیده، آبکافت پروتئین آب پنیر و آبکافت پروتئین آب پنیر درهم تنیده مورد بررسی قرار گرفت. آبکافت آنزیمی و فرآیند در هم تنیدن به ترتیب توسط آنزیم پپسین (30 دقیقه در دمای 37 درجه سلسیوس) و آنزیم ترانس گلوتامیناز (20 ساعت در دمای 50 درجه سلسیوس) انجام پذیرفت. نتایج بدست آمده نشان داد پروتئین آب پنیر واسرشته شده توسط حرارت متوسط اندازه کمتر (44 نانومتر) و پتانسیل زتا (19‒) بیشتری نسبت به پروتئین بکر داشته است. ایجاد اتصالات عرضی توسط ترانس گلوتامیناز نیز شدت جمعیت مولکول های با متوسط اندازه بیشتر را در هر دو نمونه پروتئین واسرشت و آبکافت شده کاهش داده است. همچنین قدرت پاداکسیدانی آبکافت پروتئین آب پنیر در طی در هم تنیدن و افزایش طول زنجیره پپتیدی از 0.398 به 0.519 افزایش پیدا کرده بود. نتایج طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه نشان داد که درهم تنیدن آنزیمی به دلیل تشکیل باندهای جدید c‒n بین کربن آلفا لیزین و گروه آمین نوع اول گلوتامین، محل پیک مربوطه را در هر دو نمونه پروتئین آب پنیر درهم تنیده و آبکافت پروتئینی درهم تنیده جابه جا کرده است.

Changes of PhysicoChemical Properties of Whey Protein after Denaturation, Enzymatic Hydrolysis and CrossLinking

In the current research, physicochemical properties of whey protein isolate (WPI) and its resulting compounds including denatured whey protein isolate (DWPI), crosslinked whey protein isolate (CWPI), whey protein hydrolysate (WPH) and crosslinked whey protein hydrolysate (CWPH) were analyzed. Enzymatic hydrolysis and crosslinking were performed by pepsin (at 37°C for 30 min) and transglutaminase (at 50°C for 20 h), respectively. The obtained results stated that, by moderate heat, DWPI had smaller average size (44 nm) and more zetapotential rather than native WPI. Intensity of the number of molecules with higher average particle size has been reduced by crosslinking of both DWPI and WPH using transglutaminase. Also, the antioxidant activity of WPH was increased from 0.398 to 0.519 through crosslinking and making larger peptide chain. The result of fouriertransform infrared spectroscopy (FTIR) indicated the enzymatic crosslinking owing to the formation of new C−N bonds between the αcarbon of lysine and the primary amine group of glutamine displaced the corresponding band at both CWPI and CWPH samples.