بررسی تاثیر داروی سیپروفلوکساسین بر ساختار پروتئین رودوپسین با استفاده از روش محاسباتی داکینگ مولکولی

مقدمه: آنتی‌‌بیوتیک سیپروفلوکساسین در درمان سمیت شبکیۀ چشم یا رتینوپاتی استفاده می‌‌شود. در این مقاله، تاثیر داروی سیپروفلوکساسین بر ساختار پروتئین رودوپسین و پایداری و یا ناپایداری این پروتئین در حضور دارو بررسی می‌گردد. نوع پیوند دارو و پروتئین روی دفع و یا برهم‌کنش دارو با بافت‌‌های هدف موثر است.مواد و روش ها: در این پژوهش، با استفاده از نرم‌افزار داکینگ‌‌ می‌‌توان به مولفه‌‌های ترمودینامیکی در برهم‌کنش‌‌های پروتئین رودوپسین با داروی سیپروفلوکساسین دست یافت. مطالعات داکینگ بهوسیلۀ نرم‌افزار autodock vol.4.2  انجام گرفت. به‌منظور مشاهدۀ داکینگ انجام‌شده، از نرم‌افزارهای گرافیکی pymol و ligplot و vmd استفاده شد.یافته های پژوهش: بر اساس نتایج به‌دست‌آمده از مطالعات داکینگ، مهم‌ترین پیوند درگیر در اتصال داروی سیپروفلوکساسین با پروتئین رودوپسین، اتصالات هیدروفوب و پیوند هیدروژنی است. برآورد انرژی‌های آزاد گیبس (kcal/mol) برای بهترین مدل داکینگ برابر با 6.5- است. این مدل با پایین‌ترین سطح انرژی اتصال، بیشترین تمایل برای اتصال به آمینواسیدهای رودوپسین دارد و مقادیر منفی δg°نشان‌دهندۀ یک فرایند خودبه‌خودی است.بحث و نتیجه‌گیری: بر اساس نتایج به‌دست‌آمده از داکینگ، جایگاه a پروتئین رودوپسین جایگاه مناسبی برای اتصال سیپروفلوکساسین به این پروتئین است و کمپلکس سیپروفلوکساسین با پروتئین رودوپسین می‌تواند سبب بازسازی رودوپسین شود تا بتواند فرایند دیدن را به‌طور معمول آغاز کند. درواقع، پیوند هیدروژنی قوی میان اتم نیتروژن موجود در ساختار سیپروفلوکساسین با اسیدآمینۀ آرژنین، نقش مهمی در تثبیت و پایدارسازی کمپلکس ایفا می‌نماید.

investigating the effect of ciprofloxacin on rhodopsin protein structure using the molecular docking calculation method

introduction: ciprofloxacin antibiotic is used in the treatment of retinal toxicity or retinopathy. the present study aimed to assess the effect of ciprofloxacin on rhodopsin protein structure and the stability or instability of this protein in the presence of this medicine. the type of drug and protein binding is effective in the elimination or interaction of the medicine with the target tissues.material & methods: thermodynamic components can be obtained in the interactions between rhodopsin protein and ciprofloxacin using docking software. docking studies were performed by autodock 4.2 software. pymol, ligplot, and vmd graphic software packeages were used to observe the docking performed.findings: based on the results obtained from docking studies, the most important bond involved in the binding of ciprofloxacin drug with rhodopsin protein is hydrophobic bonds and hydrogen bonds. the estimate of gibbs free energies (kcal/mol) for the best docking model is equal to -6.5. this model with the lowest level of binding energy has the greatest tendency to bind to rhodopsin amino acids, and negative values of δg° are indicative of a spontaneous process.discussion & conclusion: based on the docking results, the a position of the rhodopsin protein is a suitable place for ciprofloxacin to bind to this protein, and the complex of ciprofloxacin with the rhodopsin protein can cause rhodopsin to regenerate so that it can start the process of seeing normally. in fact, the strong hydrogen bond between the nitrogen atom in the ciprofloxacin structure and the amino acid arginine plays a key role in stabilizing the complex.