|
|
تاثیر اولیگومریزاسیون بر اپیتوپ های پروتئین orf8 در ویروس sars-cov-2
|
|
|
|
|
نویسنده
|
اسدی زاده محمد ,عظیم زاده ایرانی مریم
|
منبع
|
ششمين همايش ملي توسعه علوم فناوريهاي نوين در گياهان دارويي، شيمي و زيست شناسي ايران - 1402 - دوره : 6 - ششمین همایش ملی توسعه علوم فناوریهای نوین در گیاهان دارویی، شیمی و زیست شناسی ایران - کد همایش: 02230-38617 - صفحه:0 -0
|
چکیده
|
Orf8 به دلیل برهمکنشهایی که با اجزای سیستم ایمنی دارد سبب افزایش بیماریزایی sars-cov-2 میشود. دراین مطالعه تاثیر الیگومریزاسیون orf8 بر روی اپیتوپهای اتصالی آن با استفاده از یادگیری ماشین بررسی شدهاست. چهار منطقه ضروری به عنوان کانونهای تعاملی شناسایی شده و در فرم های مختلف چندواحدی مقایسه شده اند. ایپتوپهای سلولهای b و محل اتصال mhc-1 در فرمهای چندواحدی حفظ میشوند که به بیماریزایی orf8 کمک میکند. مناطق درگیر در اولیگومریزاسیون میتوانند توسط ریزمولکولها مورد هدف قرار گیرند که اهداف دارویی بالقوهای برای مهار الیگومریزاسیون orf8 میباشند. نتایج این مطالعه میتواند به توسعه روشهای مهاری ویروس کمک میکنند.
|
کلیدواژه
|
کلمات کلیدی: پروتئین orf8، sars-cov-2 ، اولیگومریزاسیون، اپیتوپ، mhc-1، سلول های b
|
آدرس
|
, iran, , iran
|
پست الکترونیکی
|
m_azimzadeh@sbu.ac.ir
|
|
|
|
|
|
|
|
|
impact of oligomerization on binding sites of sars-cov-2 orf8 protein
|
|
|
Authors
|
|
Abstract
|
sars-cov-2 pathogenesis is highly correlated with the orf8 protein s interactions with key immune system components, which makes orf8 an attractive drug target. this study investigated the impact of orf8 oligomerization on binding sites and epitopes using predictive programs. four essential regions were identified as interacting hotspots. the tetrameric and trimeric forms preserved crucial binding sites, contributing to pathogenic activities. regions involved in high-order assemblies can be targeted by small molecules, offering potential drug targets to inhibit orf8 oligomerization. this study provides insights into orf8 oligomerization and informs the development of therapeutic strategies.
|
Keywords
|
orf8 protein ,sars-cov-2 ,oligomerization ,epitopes ,mhc-1 ,b-cells
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|