مطالعه برهمکنش پپتید جدید طراحی شده با اسموپورین غشای خارجی (ompc) سالمونلا

باکتری های گرم منفی سالمونلا متعلق به خانواده انتروباکتریاسه هستند و مسئول بار زیادی از بیماری ها در سراسر جهان می باشند. اسموپورین غشای خارجی (ompc) یک پروتئین غشایی حیاتی در سالمونلا است که نقش پیچیده ای در بیماری زایی دارد. ompc ظرفیت چسبندگی، تهاجم، کلونیزاسیون و تکثیر میکروارگانیسم را افزایش می دهد و همچنین این پروتئین با مقاومت آنتی بیوتیکی مرتبط است. هدف از این تحقیق بررسی پتانسیل مهاری پپتید جدید طراحی شده در برابر اسموپورین غشای خارجی سالمونلا می باشد. برای مطالعه حاضر، ساختار سه بعدی اسموپورین سالمونلا تیفی با شناسه pdb id: 3uu2، تعداد زنجیر:3، وضوح: : å 3.59 به عنوان گیرنده مورد استفاده قرار گرفت. برای آماده سازی گیرنده از نرم افزار discovery studio استفاده شد. در مرحله بعد توسط نرم افزار hyperchem یک پپتید با طول 9 اسید آمینه و توالی ala1، gly2، gln3، leu4، arg5، trp6، his7، gly8 و gly9 طراحی و سپس از نظر انرژی به عنوان لیگاند بهینه سازی شد. در نهایت شبیه سازی داکینگ انجام شد. براساس نتایج ما، لیگاند مورد مطالعه برهمکنش hbond را با 8 باقیمانده گیرنده نشان داد که شامل asp105، arg37، tyr94، leu107، pro108، gly111، gln55 و arg132 می باشد. تشکیل این پیوند های هیدروژنی با پروتئین، عملکرد طبیعی آن را در میکروارگانیسم ها مهار می کند. داکینگ اسکور کمپلکس لیگاند-گیرنده 240.25 بود. این مطالعه نشان داد که این پپتید تازه طراحی شده می تواند یک مهار کننده قوی اسموپورین غشای خارجی باشد. با این حال، در شرایط آزمایشگاهی، بررسی اثر ضد میکروبی برای تایید این نتایج مورد نیاز است.

interaction study of the newly designed peptide with outer membrane osmoporin (ompc) of salmonella

gram-negative salmonella belong to the family enterobacteriaceae and are responsible for a large disease burden worldwide. outer membrane osmoporin (ompc) is a vital membrane protein in salmonella that plays a complex role in pathogenicity. ompc increases the microorganism s adhesion, invasion, colonization, and proliferation capacities, and also this protein is related to antibiotic resistance. this research aims to study the inhibitory potential of the newly designed peptide against the outer membrane osmoporin of salmonella. the current study utilized the 3d structure of the salmonella typhi osmoporin with pdb id: 3uu2, number chain: 3, resolution: 3.59 å as the receptor. the software discovery studio was used for receptor preparation. in the next step, by hyperchem software, a peptide with a length of 9 amino acids and sequence ala1, gly2, gln3, leu4, arg5, trp6, his7, gly8, and gly9 was designed and then optimized in terms of energy as ligand. finally, docking simulations were performed. based on our results, the studied ligand showed hbond interactions with 8 receptor residues, including asp105, arg37, tyr94, leu107, pro108, gly111, gln55, and arg132. the formation of these hydrogen bonds with protein inhibits its normal function in microorganisms. the docking score of the ligand-receptor complex was -240.25. this study revealed that this newly developed peptide can be a potent inhibitor of outer membrane osmoporin. however, in vitro, antimicrobial efficacy is required to verify these results.