بررسی برهم کنش مهمان- میزبان در فرایند استخراج پروتیین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس

در این مطالعه اثر میسل های معکوس کاتیونی بر ساختار پروتیین آلبومین سرم گاوی (bsa) مورد تحقیق قرار گرفت. طیف uv، فرایند کپسوله سازی و تراکم bsa را به ترتیب به صورت یک اوج در حوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد. از طیفسنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتیین درمیسل های معکوس و فاز آبی نرمال استفاده گردید. نتایج نشان داد که شکل بی نظم و متراکم، صفحات نامنظم و رندم کویل، افزایش یافته درصورتیکه فرم مارپیچ آلفا کاهش یافته است. علاوه بر این، طیف سنجی ftir به همراه فناوری افراز برای تعیین حالت های آب در میسل معکوس بکار گرفته شد. بر اساس آنالیز داده ها، کمتر از 50% آب موجود برای انحلال پروتیین در دسترس می باشد. به طورکلی، نتایج نشان داد که محیط محدود و عدم وجود آب کافی دو عامل مهم تراکم پروتیین در این سامانه ها محسوب می شوند.