|
|
بررسی ویژگیهای باکتریوسین تولید شده توسط باکتری لاکتوباسیلوس هلویتیکوس و ارزیابی فعالیت ضدمیکروبی آن بر میکروارگانیسمهای بیماریزا
|
|
|
|
|
نویسنده
|
علیزاده بهبهانی بهروز ,نوشاد محمد
|
منبع
|
ميكروبيولوژي كاربردي در صنايع غذايي - 1401 - دوره : 8 - شماره : 3 - صفحه:1 -11
|
چکیده
|
باکتریوسینها ترکیبات پپتیدی زیستفعالی هستند که توسط ریبوزم باکتریها تولید میشوند و دارای اثرات مهارکنندگی و کشندگی روی برخی از میکروارگانیسمهای دیگر هستند. امروزه صنعت باکتریوسین بهعنوان نگهدارندههای طبیعی به طور قابل ملاحظهای جایگزین نقش نگهدارندههای شیمیایی در ماندگاری و ایمنی مواد غذایی شده است. پیشرفت در مطالعه باکتریوسینها با افزایش تقاضای مصرفکنندگان جهت کاربرد نگهدارندههای طبیعی در فراوردههای غذایی همراه شده است. در این پژوهش، شناسایی باکتری لاکتوباسیلوس هلویتیکوس با استفاده از روش توالییابی ژن 16s rrna انجام شد. فعالیت ضدمیکروبی سوپرناتانت خنثی شده باکتری لاکتوباسیلوس هلویتیکوس علیه برخی از پاتوژنهای شاخص بیماریزا بررسی شد. ویژگیهای مختلف این ترکیب باکتریوسینی از قبیل ماهیت پروتئینی آن، مقاومت به حرارت، ph و همچنین، اثر دمای نگهداری بر پایداری آن بررسی شد. سوپرناتانت فاقد سلول باکتری لاکتوباسیلوس هلویتیکوس، علیه 6 باکتری فعالیت ضدمیکروبی با هاله ممانعت از رشد mm 18/8-7/5 داشت. باکتریوسین تولید شده توسط لاکتوباسیلوس هلویتیکوس بهصورت کامل نسبت به آنزیمهای پروتئیناز k، آلفا-کموتریپسین، پروتئاز، و تریپسین حساس بود؛ اگر چه پس از قرارگیری در معرض پپسین حدود 41 % برای استافیلوکوکوس اورئوس و حدود 30 % برای میکروکوکوس لوتئوس کاهش فعالیت داشت. سوپرناتانت حاوی باکتریوسین نسبت به دماهای مختلف و همچنین phهای 2 تا 11 مقاومت داشت. بهترین دما برای نگهداری باکتریوسین مورد مطالعه، °c 80- و به مدت 1 ماه بود. توانایی باکتریوسین تولید شده توسط لاکتوباسیلوس هلویتیکوس در مهار پاتوژنهای مختلف و همچنین پایداری بالا نسبت به ph و درجه حرارت میتواند آن را بهعنوان نگهدارنده طبیعی معرفی کند.
|
کلیدواژه
|
باکتریوسین، لاکتوباسیلوس هلویتیکوس، پروتئاز، تریپسین
|
آدرس
|
دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی خوزستان, دانشکده علوم دامی و صنایع غذایی, گروه علوم و مهندسی صنایع غذایی, ایران, دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی خوزستان, دانشکده علوم دامی و صنایع غذایی, گروه علوم و مهندسی صنایع غذایی, ایران
|
پست الکترونیکی
|
noshad@asnrukh.ac.ir
|
|
|
|
|
|
|
|
|
investigation of bacteriocin properties produced by lactobacillus helveticus and evaluation of its antimicrobial activity on pathogenic microorganisms
|
|
|
Authors
|
alizadeh behbahani behrooz ,noshad mohammad
|
Abstract
|
bacteriocins are generally defined as peptides or proteins ribosomal synthesized by bacteria that inhibit or kill other microorganisms. nowadays, bacteriocin industry as natural preservatives have substantially grown replacing the role of chemical preservatives in enhancing shelf-life and safety of food. the progress in bacteriocin study has been supported by the emerging of consumer demand on the applications of natural food preservatives. in this study, lactobacillus helveticus were identified using the 16s rrna gene sequencing method. the antimicrobial activity of the neutralized supernatant of lactobacillus helveticus against some pathogenic microorganisms was investigated. then, the different properties of this bacteriocin compound, such as its protein nature, heat and ph resistance, as well as the storage temperature on its stability, were examined. in this study, the supernatant of l. helveticus, showed antimicrobial activity against 7 pathogenic bacteria with 8.5-18.7 mm diameter in inhibition zone. the bacteriocin produced by l. helveticus was completely sensitive to proteinase k, α-chymotrypsin, protease, and trypsin; however, after exposure to pepsin, the activity was reduced by about 41% for staphylococcus aureus and about 30% for micrococcus luteus. supernatants containing bacteriocin were resistant to different temperatures as well as phs 2 to 11. also, the best temperature for storing the studied bacteriocin was -80 oc for 1 month. the ability of bacteriocin produced by l. helveticus to inhibit growth of various pathogens as well as high stability to ph and temperature can be introduced it as a natural preservative.
|
Keywords
|
bacteriocin ,lactobacillus helveticus ,protease ,trypsin
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|