مطالعه برهمکنش نیکوتین‌آمید با آلبومین سرم انسانی با استفاده از روش‌های طیف‌سنجی و شبیه‌سازی داکینگ مولکولی

آلبومین سرم انسانی یکی از مهمترین پروتئین‌های خون است که توانایی اتصال به ‌گستره زیادی از ترکیبات و داروهای مختلف را دارا است. از این‌رو آگاهی از چگونگی پیوند داروها با آلبومین برای درک بهتر خصوصیات فارماکوکینتیک و فارماکودینامیک داروها حائز اهمیت است. برهمکنش دارو با آلبومین بر روی توزیع، دفع و برهمکنش دارو با بافت‌های هدف اثرگذار است. نیکوتین آمید یک مکمل دارویی ایمن و ارزان است که برای پیشگیری و درمان کمبود ویتامین ب3 مصرف می‌شود. در این پژوهش برای مطالعه مکانیسم برهمکنش مولکولی نیکوتین‌آمید با آلبومین سرم انسانی از روش‌های اسپکتروسکوپی و داکینگ مولکولی استفاده ‌شده است. تاثیر دما، ph های اسیدی/ بازی و حضور یون‌های فلزی، اوره و گلوکز روی برهمکنش نیکوتین آمید و آلبومین سرم انسانی بررسی شده است. مطالعات اسپکتروسکوپی نشان دادند که برهمکنش نیکوتین‌آمید با آلبومین سرم انسانی عمدتاً تحت کنترل نیروهای آب‌گریز بوده و واکنش به‌صورت خودبه‌خودی است. تعداد جایگاه اتصال و ثابت اتصال به‌ترتیب برابر با 1 و 10^4×4.6 (لیتر/مول) است که در حضور گلوکز افزایش می‌یابند. حضور یون‌های فلزی و ph قلیائی ثابت اتصال نیکوتین آمید به آلبومین را کاهش می‌دهد. نتایج حاصل نشانگر این است که نیکوتین‌آمید تمایل دارد به نواحی مشابهی که مولکول‌هایی با دنباله اسیدی به آنها می‌چسبند، متصل شود. در تفسیر مکانیسم برهمکنش و نیز حضور نیکوتین‌آمید در پدیده‌های مختلف فیزیولوژیکی بدن انسان نتایج می‌تواند مفید باشد.

study of interaction between nicotinamide and human serum albumin using spectroscopic techniques and molecular docking simulation simulation

human serum albumin is one of the most important blood proteins that has the ability to bind a wide range of compounds and different drugs. hence, knowing how drugs bind to albumin is crucial to understand their pharmacokinetics and pharmacodynamic properties. the binding of drugs to protein affects the drug’s excretion, distribution and interaction in the target tissues. nicotinamide (na) is a safe and inexpensive medical supplement that used to prevent and treat vitamin b3 deficiency. in this research, the molecular mechanism of the interaction between nicotinamide and human serum albumin was studied by the utilization of spectroscopic and molecular docking methods. the effects of temperature, acidic/basic phs, metal ions, urea, and glucose on the interaction between nicotinamide and human serum albumin were also investigated. the spectroscopic studies indicated that the interaction between nicotinamide and human serum albumin is mainly controled by hydrophobic forces and the interaction is spontaneous. the number of binding site and binding constant is 1 and 4.6×104 (l/mol), respectively, which were increased in the presence of glucose. the presence of metallic ions and basic ph decreased the binding constant of nicotinamide to albumin. the obtained results indicated that nicotinamide tend to binds to the similar sites wherever the molecules with acidic moieties bind. the results could be helpful to interpret the mechanisms of actions of nicotinamide in the various physiological phenomena in the human body.