مطالعه پایداری ساختمانی آنزیم پپسین درحضور اوره

آنزیم پپسین(e.c.3.4.23.1) نوعی آسپارتیک پروتییناز شیره معده است که در شرایط بسیار اسیدی عمل می کند. این آنزیم به طبقه هیدرولازها تعلق دارد و ساختمان منومر شامل دو لوب کروی بوده که از نظر اندازه و فولدینگ زنجیر پلی پپتیدی بسیار نزدیک هستند. این آنزیم واجد یک رشته پلی پپتیدی با وزن مولکولی 34644 دالتون و327 اسیدآمینه است. آنالیز ساختاری آن نشان می دهد که2/1 درصد اسیدآمینه های آن بازی، 1/13درصد اسیدی، 5/46 درصد اسیدآمینه های قطبی و2/39درصد اسیدآمینه های هیدروفوبیک هستند. پایداری ساختاری این آنزیم با استفاده از تکنیک های اسپکتروفتومتری در ناحیه ماورا بنفش و اسپکتروفلوریمتری درحضور تاثیر دگرگون کننده اوره بررسی شد. مطالعه فوق با استفاده از بافر02/0 مولار سدیم فسفات با 2=ph و در دامنه دمایی 30 تا 100 درجه سانتیگراد انجام شد. نتایج به دست آمده نشان داد که: 1. پایداری قابل توجه آنزیم پپسین(tmبالا نسبت به سایرهیدرولازها) 2. کاهش پایداری حرارتی آنزیم پپسین(tm آنزیم) درحضور اوره و 2=ph؛ 3. کاهش مقادیر پارامترهای ترمودینامیکی و درحضوراوره 4. افزایش شدت فلویورسانس و ماکزیمم طول موج نشر آنزیم پپسین در حضور اوره.