بررسی اثر جهش ‏h230m‏ ژن ‏coxb‏ در ‏باکتری اسیدیتیوباسیلوس‎‌‎فرواکسیدانس با ‏استفاده از شبیه‎‌‎سازی دینامیک مولکولی

در باکتری اسیدیتیوباسیلوس فرواکسیدانس، پروتئین‌های موجود در مسیر زنجیره انتقال الکترون از جمله پروتئین سیتوکروم c اکسیداز (coxb)، پروتئین coxb حاوی دو اتم مس (cua, cub) در ساختار خود می‌باشد.  cuaنقش مهمی در انتقال الکترون دارد. طبق مطالعات قبلی، تبدیل هیستیدین به متیونین در پروتئین مشابه، منجر به افزایش پایداری پروتئین و بهبود عملکرد آن می‌شود. همچنین، اتصال متیونین به cub در ساختار پروتئین وحشی یکی دیگر از دلایل انتخاب جهش h230m در جایگاه cua است. پروتئین وحشی و جهش یافته در حضور غشاء دو لایه popc با استفاده از  gromacs نسخه 5.1.4 شبیه سازی می‌شود. تغییرات ساختاری پروتئین جهش یافته توسط rmsd، rmsf، sasa،rg ، dssp،density ،thickness ، pca، ed، dccm وfel  بررسی شد. نتایج حاصل از تجزیه و تحلیل پروتئین‌های وحشی و جهش یافته نشان می دهد که باکتری پایداری خود را بعد از جهش حفظ می کند. به نظر می‌رسد جهش منجر به افزایش میزان دریافت الکترون می شود که نیاز به مطالعات بیشتر در این زمینه دارد. شبیه سازی دینامیکی مولکولی و نتایج آنالیزها نشان می‌دهد که جهش به افزایش پایداری پروتئین کمک می کند. بنابراین، این یافته رویکردهای جدیدی را از نظر خصوصیات ساختاری و احتمال انتقال الکترون ارائه می دهد.

Study the effect of H230M mutation on ‎CoxB gene in Acidithiobacillus ‎ferrooxidans using molecular dynamic ‎Simulation

In Acidithiobacillus ferrooxidans, proteins, like CoxB, present in the electron transmission pathway. The structure of CoxB has two copper atoms (CuA, CuB). CuA plays an important role in electron transport. According to previous studies, the conversion of histidine to methionine in a similar protein leads to an increase the stability of protein and to improve its function. Also, the binding of methionine to CuB in the wild protein structure is another reason for the selection of the H230M mutation in CuA site. Wildtype and H230M mutants are simulated in the presence of a bilayer membrane POPC using the gromacs version 5.1.4. The conformational changes of mutated protein were investigated by RMSD, RMSF, SASA, Rg, DSSP, density, MSD, thickness, PCA, ED, DCCM and FEL analysis. The results of the wild protein and H230M mutant analysis show that the bacteria still preserves its sustainability after mutation. It seems that the H230M mutation leads to the increase of the amount of electron reception that requires further studies in this regard. Molecular dynamic simulation and principal component analysis provide compelling evidence that this H230M mutation contributes to increase the stability of protein. Thus, this finding defines new approaches in structural properties, accurate survey, and probability improves the electron transfer.