استخراج تری پپتید مهارکننده آنزیم مبدل آنژیوتانسین (ile-gln-pro) از اسپیرولینا و بررسی ارتباط ساختار– فعالیت تری پپتیدهای مهارکننده ace با استفاده از داده‌های biopep database

فشار خون بالا (hypertension) خطر بیماری‌های قلبی عروقی را دو برابر می‌کند. علاوه بر داروهای شیمیایی، پپتیدهایی با منشا بیولوژیک به‌دست آمده‌اند که خاصیت ضد فشار خون بالا دارند و پپتید ile-gln-pro از جمله این پپتیدها است. اسپیرولینا (spirulina) نوعی جلبک سبزآبی از شاخه سیانوباکترها است که امروزه بیش‌تر به عنوان مکمل غذایی در صنعت داروسازی استفاده می‌شود. پپتید ileglnpro از جلبک اسپیرولینا پلاتنسیس با استفاده از آنزیم آلکالاز و طی مراحل کروماتوگرافی ژل فیلتراسیون و rp-hplc استخراج شده و تاثیر مهار کنندگی آن روی آنزیم ace بررسی شد. آنزیم ace توسط پپتید ile-gln-pro به روش مهار غیر رقابتی با ki=5.8 µm و ic50 = 0.65 µm مهار شد. با توجه به اطلاعات موجود از تری پپتیدهای مهارکننده ace در biopep database بررسی مقایسه‌ای در مورد محل قرار گیری اسیدهای آمینه در تری پپتیدهای مهارکننده ace و تاثیر آن در قدرت مهارکنندگی تری پپتید انجام شد. بر اساس بررسی‌های آماری با نرم‌افزار spss بر روی 196 تری پپتید مهارکننده ace، قرار گرفتن اسیدهای آمینه lys، gly، thr و pro در انتهای c و اسیدهای آمینه his، ala و met در انتهای n و همچنین اسیدهای آمینه phe، ala و his در وسط پپتید با مقدار ec50 و قدرت مهار کنندگی تری پپتید ارتباط دارند.

Extraction of tripeptideinhibitor angiotensin converting enzyme (IleGlnPro) from spirulina and investigate the relationship between the structure and activity of ACE inhibitor tripeptides use of BIOPEP database

Abstract High blood pressure doubles the risk of cardiovascular disease. In addition to chemical drugs, biodegradable peptides have antihypertensive properties and the IleGlnPro peptide is one of these peptides. Spirulina is a greenblue algae of the cyanobacteria branch, which is now used as a supplement to the pharmaceutical industry. The IleGlnPro peptide was extracted from Spirulina platensis algae using an alkalase enzyme and was analyzed by filtration gel chromatography and RPHPLC and its inhibitory effect on the ACE enzyme was investigated. ACE enzyme was inhibited by IleGlnPro peptide by noncompetitive inhibition method with Ki = 5.8 μM and IC50 = 0.65 μM . According to the available information from the ACE inhibitor peptide in the BIOPEP database, a comparative study was performed on the location of amino acids in the ACE inhibitor peptide and its effect on the potency of tripeptide inhibition. Based on SPSS software, on the 196 ACE inhibitor peptide, the presence of Lys, Gly, Thr and Pro amino acids at the end of C and His, Ala, and Met amino acids at the end of N, as well as Phe, Ala, His And His in the middle of peptide have relationship with EC50 and peptideinhibiting potency.