مطالعه توالی، خاصیت آنتی‌ژنی و ساختار سه بعدی پروتئین های غیراختصاصی ناقل لیپید2 در برنج ایرانی: ارزیابی بیوانفورماتیکی

پروتئین‌های غیراختصاصی ناقل لیپید 2(nsltp2) یکی از اعضای خانواده پرولامین‌ها هستند که به‌ دلیل ساختار ویژه خود توانایی انتقال ترکیبات لیپوفیل مختلفی را دارند. با وجود مزیت‌های نسبی پروتئین ltp2 در انتقال دارو، خاصیت آلرژنی این پروتئین‌ها نیز گزارش شده است. هدف مطالعه حاضر بررسی توالی و ساختار پروتئین nsltp2 برنج ایرانی و نیز بهبود برخی از ویژگی های آن برای استفاده در سیستم‌های تحویل دارو، توسط ابزارهای بیوانفورماتیک است. مقایسه توالی‌ پروتئین های nsltp2 انواع برنج، حداقل 51% شباهت بین گونه‌های مختلف را نشان می‌دهد. بر اساس ارزیابی های فیلوژنی مشخص شد که بیشترین شباهت بین توالی ژن این پروتئین با گونه ژاپنی (accession no. np 0011048723.1) وجود دارد. موتیف‌ها و جایگاه‌های مختلف nsltp2 برنج ایرانی با کمک آنالیز توالی به دست آمد. همچنین مطالعات بیوانفورماتیکی نشان دهنده 4 جایگاه‌ با خاصیت‌ شبه‌آنتی‌ژنی است که 3 عدد آن بعد از تغییرات پس‌ از ترجمه‌ باقی می‌ماند و حضور آنها می‌تواند خاصیت آلرژنی این پروتئین‌ها را توجیه کند. همچنین، بررسی توالی دو گونه ژاپنی و ایرانی موید این است که اسیدهای آمینه شرکت کننده در جایگاه فعال، بهطورکامل حفاظت شده است. به‌منظور مطالعه تاثیر حذف توالی‌های آلرژن بر تمایل به لیگاندهای هیدروفوب، از روش مدل‌سازی در راستای تعیین ساختار، استفاده گردید. نتایج تحقیق حاضر نشان داد که در صورت اعمال تغییراتی در توالی و حذف بخش‌های آلرژن nsltp2، احتمالا می‌توان بازده پروتئین را در سیستم‌های تحویل دارو افزایش داد.

Sequence Analyses, Antigenic Characteristic and ThreeDimensional Structure of Rice nonspecific Lipid Transfer Protein 2: a Bioinformatics Study

Nonspecific lipid transfer protein 2 (nsLTP2) is among prolamin super family, capable of transferring various lipophilic molecules such as sterols. Despite advantages of the protein in drug delivery systems, there are some reports on its allergenic properties. Comparative sequence analysis displayed at least 51% homology in different species of ricensLTP2. The aim of the current study was to evaluate gene sequence and protein structure analysis of Iranian ricensLTP2, by means of bioinformatics tools, to improve its potential capability for drug delivery systems. Gene sequence homology assessment revealed resemblance mostly with Japonica species (Accession NO. NP0011048723.1). The presence of various specific sites and motifs in the structure of nsLTP2 were determined by sequence analysis. Preliminary studies demonstrated four antigenic determinants in the primary sequence of the protein, which three of them retain after post translational modification. Moreover, sequence assessment revealed that those residues contributing in the protein cavity are conserved totally among Japonica and Iranian species. Modeling approaches were used to determine the influence of deletion of allergenic sites on protein affinity toward hydrophobic ligands. The obtained results revealed the efficacy of nsLTP2, as a drug carrier protein, could be improve by appropriate swap at specific residues and elision of allergenic sites.