مطالعه پایداری ساختاری آنزیم پپسین در حضور نانوذرات اکسیدروی و اکسیدآهن

آنزیم پپسین خوک a (ec 3.4.23.1) متعلق به خانواده آسپارتیک‌ پروتئاز‌ها است، و به صورت زیموژن که پپسینوژن نام دارد ترشح می شود، فعال‌شدن پپسینوژن در مقادیر ph بین 1 و 4 اتفاق می افتد. پپسین شامل یک صورتبندی دو لوبی با دو رزیدو آسپارتیک کاتالیتیکی(32asp و215asp) که در دو طرف جایگاه‌فعال می باشد و ساختار آن غالباً صفحه بتا و رندوم کویل با مارپیچ آلفا محدود می‌باشد. پپسین پیوند‌های پپتیدی بین آمینو‌اسید‌های هیدروفوبیک و ترجیحاً آروماتیک از قبیل تریپتوفان، فنیل‌آلانین و تیروزین را هیدرولیز می‌کند. با توجه به اهمیت آنزیم پپسین به عنوان یک آنزیم صنعتی در صنایع غذایی و کاربردهای نانوذرات در صنعت ما اثر نانوذرات اکسید مس و اکسید روی را بر روی پایداری ساختاری پپسین بررسی کردیم. این مطالعه با استفاده از بافر گلایسیناسیدکلریدریک (0.1 مولار) با 2=ph و در دامنه دمایی 303 تا 363 درجه کلوین انجام شد. پایداری پپسین در حضور نانوذرات اکسید روی و اکسید آهن تغییر نکرد. قدرت برهم کنش الکتروستاتیک و هیدروژنی بین آنزیم پپسین و نانوذرات اکسیدروی و اکسیدآهن در دگرگون شدن پپسین کم بوده است.

Structural study on pepsin stability in the presence of ZnO and Fe3O4 nanoparticles

Porcine pepsin A (EC 3.4.23.1), belongs to the aspartic protease family, and is secreted as a zymogen called pepsinogen. Pepsinogen activation occurs at pH values between 1 and 4. Pepsin consists of a bilobal conformation with two catalytic aspartic residues (Asp32 and Asp215) on either side of the active site, The structure of porcine pepsin is predominantly βstrand and random coil with limited αhelix. Porcine Pepsin is most efficient cleaving peptide bonds between hydrophobic and preferably aromatic amino acids such as phenylalanine, tryptophan, and tyrosine. Because the importance of pepsin enzyme as an industrial enzyme in the food industry and nano particles functions in industry, we investigated Structural stability of pepsin in presence and absence of ZnO and Fe3O4 nanoparticles. This study were performed using glycinHcl(0.1M) buffer at pH=2 and temperature range (303 to 363) K. porcine Pepsin stability Was not changed in the presence of Zno and Fe3O4 nanoparticles. Strength of the electrostatic and hydrogen interactions between pepsin enzyme and ZnO , Fe3O4 nanoparticles Were a low level in denaturation of pepsin.