|
|
|
|
بررسی نقش آمینواسیدهای اطراف توالی جایگاه فعال در فعالیت آنزیم کیتیناز باکتری serratia marcescens b4a
|
|
|
|
|
|
|
|
نویسنده
|
امروزی توبکانلو زینب ,امین زاده سعید ,کارخانه ای علی اصغر ,علی خواجه جهان
|
|
منبع
|
پژوهشهاي سلولي و ملكولي - 1394 - دوره : 28 - شماره : 3 - صفحه:318 -326
|
|
چکیده
|
کیتینازها یکی از آنزیم‌های صنعتی مهم محسوب می‌شوند که از اهمیت بسزایی در خصوص تجزیه مواد کیتینی، پاکسازی محیط زیست و کنترل قارچ‌های پاتوژن گیاهی و آفات دارند که با شکستن اتصالات گلیکوزیدی 1,4 سبب تجزیه کیتین می‌شوند. این آنزیم‌ها در ساختار خود دارای دمین کاتالیتیکی 8 (β/α) حاوی توالی‌های حفاظت شده‌ای به نام موتیف dxdxe روی رشته 4β هستند که آسپارتات و گلوتامات موجود در این توالی و همچنین آمینواسیدهای موجود در اطراف این توالی نقش اصلی در فرایند هیدرولیز پیوند گلیکوزیدی بازی می‌کنند. بررسی آمینو اسیدهای نزدیک به جایگاه فعال می تواند به درک نقش آنها در فرایند کاتالیز کمک کند. در این پروژه به منظور بررسی نقش گلیسین 191 و سرین 390 موجود در اطراف توالی حفاظت شده در فرایند کاتالیتیکی کیتیناز serratia marcescens b4a، این دو آمینواسید جهش داده شدند و پس از همسانه‌سازی در حامل بیانی و بررسی بیان آن با sdspage، اثر این دو جهش بر روی فعالیت آنزیم مورد بررسی قرار گرفت.
|
|
کلیدواژه
|
کیتیناز، کیتین، اتصالات گلیکوزیدی، serratia marcescens b4a
|
|
آدرس
|
پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری, ایران, پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری, ایران, پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری, ایران, سیتی کالج, دپارتمان شیمی, آمریکا
|
|
پست الکترونیکی
|
jahan1978@gmail.com
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Study of active site adjacent residues on Serratia marcescens B4A chitinase catalytic activity
|
|
|
|
|
Authors
|
Aminzadeh Saeed ,karkhaneh ali ashghar ,Ali khajeh jahan
|
|
Abstract
|
Chitinases are one of the important industrial enzymes which have significant role in different industries such as digestion of chitin and chitoligosaccharides, bioremediation and control of plants pathogenic fungal as well as insects. This enzyme catalyzes the β 1→6 glycoside bond and then hydrolyses chitin polymers. chitinases consists of a (ß/α)8barrel catalytic domain contain of conserved sequence called DXDXE motif on β4 strand which D, E and residue around of this conserved sequence have essential role in cleavage and hydrolysis of the glycosidic bond. Study of active site adjacent amino acids can help us to understand their function in catalytic properties. In this project are mutated Ser390 and Gly191 for investigating role of this two residue existing in the adjacent of conserved sequence at catalytically process of Serratia marcescens B4A chitinase and after of cloning in expression vector and analysis of expression with SDSPAGE are investigated effect of two mutations on the enzyme activity.
|
|
Keywords
|
Serratia Marcescens B4A
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|