بررسی میانکنش نانوذره اکسید آهن (fe2o3) با آلبومین سرم انسانی با استفاده از تکنیک‌های فلورسانس و دورنگ‌نمایی دورانی

نانوذرات کاربردهای وسیعی در صنایع مختلف دارند، بنابراین می‌توان انتظار داشت که آنها راهی را برای ورود به محیط زیست پیدا کنند و حیات موجودات زنده را با عواقب غیر قابل پیش‌بینی تحت تاثیر قرار دهند. با توجه به کاربردهای گسترده نانوذره اکسید آهن nfe2o3)) در صنایع مختلف، در این مطالعه، میانکنش این نانوذره در غلظت‌های مختلف با یکی از فراوانترین پروتئین‌های موجود در خون، یعنی آلبومین سرم انسانی (hsa) با استفاده از روش‌های فلورسانس ذاتی در دماهای مختلف، فلورسانس خارجی و دورنگ نمایی حلقوی (cd)، مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان داد که با افزایش غلظت نانوذره در محیط و در تمام دماها، نشر فلورسانس ذاتی پروتئین کاهش می‌یابد. بر اساس ثابت سرعت خاموشی، مشخص گردید که مکانیسم برهمکنش بین hsa و nfe2o3 از نوع پایا می‌باشد. پارامترهای ترمودینامیکی نشان داد که آنتالپی (h∆) و آنتروپی (s∆) هر دو منفی می‌باشند که این مساله نشان دهنده نقش پیوندهای هیدروژنی و نیروهای واندروالسی در این میانکنش می‌باشند. منفی بودن تغییرات انرژی آزاد واکنش (g°∆)، بیانگر انرژی‌زا بودن و خودبخودی بودن این واکنش می‌باشد. از طرف دیگر، نشر فلورسانس خارجی ans در حضور hsa میانکنش داده با نانوذره نسبت به hsa بیشتر افزایش می‌یابد. علاوه بر این، طیف های ناحیه دور دورنگ‌نمایی حلقوی، نشان دهنده تغییر در ساختار دوم پروتئین پس از میانکنش با نانوذره می‌باشد. این نتایج در مجموع، نشان دهنده تغییراتی در ساختار پروتئین بعد از در معرض قرار گرفتن با این نانوذره می‌باشد که می‌تواند عملکرد آن را تحت تاثیر قرار دهد.

investigation of the fe2o3 nanoparticles interaction with human serum albumin using fluorescence and circular dichroism (cd) techniques

nanoparticles (nps) have broad applications in various industries, that it can be expected them find a way to enter into the environment and affected the living organism with unexpected consequences. according to the broad applications of the fe2o3 nanoparticles (nfe2o3) in different industries, in this study, its interaction with human serum albumen (hsa), as an abundant protein in blood, was investigated using intrinsic fluorescence at different temperature ranges, extrinsic fluorescence and circular dichroism (cd) methods. results showed, with increasing np concentration in media, intrinsic fluorescence intensity of the protein decreased in all temperatures. based on the quenching rate constant (kq), it revealed that interaction between has and nfe2o3 take place through static mechanism. thermodynamic parameters indicate the sign of enthalpy and entropy are negative, which implies the role of hydrogen bands and van der waals forces in this interaction. the negative sign of free energy (∆g°), revealed this reaction is exergonic and spontaneously. on the other hand, ans fluorescence intensity increased more for hsa in interaction with np in contrast to the ans. furthermore, far uv cd spectra shows an alteration in the secondary structure of this protein in interaction with the np. the results all together revealed changes in the structure of hsa upon exposed to this nanoparticle which can affected its performance.