استخراج و شناسایی یک پپتید فعال زیستی جدید حاصل از هیدرولیزات کرم سفید ریشه

امروزه، پپتیدهای فعال زیستی به دلیل گسترش فراوان، سنتز آسان ، نداشتن عواض جانبی و انباشته نشدن در کلیه‏ها و کبد به عنوان جایگزین مناسب برای داروهای شیمیایی مطرح هستند. حشرات با داشتن تنوع بالا و موفقیت در تمامی زیستگاه‏ها منبع خوبی برای استخراج پپتید های فعال زیستی هستند. این مطالعه با هدف استخراج و خالص سازی پپتید فعال زیستی از هیدرولیزات کرم سفید ریشه انجام شد. پپتیدهای فعال زیستی حاصل از هیدرولیزات کرم سفید ریشه با استفاده از آنزیم های پاپائین ، پانکراتین ، پروتئیناز k-و تریپسین تولید شدند. نتایج بدست آمده نشان داد که هیدرولیزات پاپاپین در زمان 4 ساعت دارای بیشترین توانایی در حذف رادیکال های dpph است(21%(. این هیدرولیزات توسط فاز معکوس کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا جداسازی شد. فرکشن دارای بیشترین فعالیت آنتی اکسیدانی جداسازی و توسط طیف سنجی جرمی با توالی پپتیدیypqslrwrak (1304.6 دالتون با نام po-1) شناسایی شد. فعالیت حذف رادیکال های dpph پپتید سنتتیک در 100 میکرومولار به مقدار 54.41 % رسید و مقدار ic50 پپتید در حذف رادیکال های dpph، 76.45 میکرومولاربود در حالی که ترکیبات طبیعی ویتامینc و گلوتاتیون احیاء شده دارای مقادیر ic50 به ترتیب برابر با 3.27 و 9.96 میکرومولار بودند. نتایج نشان می دهد که پپتید فعال زیستی po-1 دارای خاصیت آنتی اکسیدانی است که می‌تواند به عنوان ترکیب طبیعی در طراحی دارو در آینده استفاده شود.

extraction and identification a novel bioactive peptide from white grub larvae hydrolysate

nowadays, bioactive peptides are considered as suitable substitutes for chemical drugs due to diversity proliferation, easy synthesis, no side effects and no accumulation in the kidneys and liver. insects with huge diversity and success in all habitats are an appropriate source for extracting bioactive peptides. the aim of current study was to extract and purify bioactive peptide from white grub larvae hydrolysate. bioactive peptides from white grub larvae hydrolysate were produced using papain, pancreatin, proteinase-k and trypsin. the obtained results showed that 4-hour hydrolysate of papain had the most dpph radical scavenging (21%). this papain hydrolysate was fractionized by reverse-phase high-performance liquid chromatography (rp-hplc). the most antioxidant fraction with the sequence of ypqslrwrak (1304.6 da, named po-1) was identified by tandem mass spectrometry. dpph scavenging activity of synthetic po-1 peptide at 100 µm reached to 54.41%. the ic50 value for dpph scavenging activity of peptide was 76.45-µm. while, ic50 values natural compounds of vitamin-c and reduced glutathione (gsh) were 3.27 and 9.96 µm. in conclusion, our results showed that po-1 bioactive peptide possesses antioxidant activity that might be used for therapeutic purposes in the future.