بررسی تاثیر مشتقات 2-هیدروکسی 1و4-نفتوکوئینون بر روی ساختار و عملکرد آنزیم کاتالاز

کاتالاز، به عنوان یک آنزیم آنتی اکسیدان مهم، سلول‌ها را در مقابل اثرات مخرب پراکسید هیدروژن محافظت می‌کند. 2-هیدروکسی 1و4-نفتوکوئینون یکی از مشتقات نفتوکوئینون‌هاست که دارای فعالیت‌های بیولوژیکی و دارویی گسترده از جمله اثرات ضد سرطانی و ضد باکتریایی می‌باشد. در این مطالعه، تاثیر مشتقات 2-هیدروکسی 1و4-نفتوکوئینون ( anqو bnq) بر روی ساختار و عملکرد آنزیم کاتالاز کبد گاوی، به صورت تجربی و تئوری با استفاده از اسپکتروسکوپی مرئی-فرابنفش، فلورسانس، طیف سنجی مادون قرمز و شبیه سازی مولکولی مطالعه شد. داده های سینتیکی و پارامترهای ترمودینامیکی نشان دادند که غلظت‌های افزایشی این ترکیبات به ترتیب از طریق مهار مخلوط و رقابتی باعث کاهش فعالیت آنزیم کاتالاز می‌شوند. نتایج مطالعات فلورسانس در حضور غلظت‌های مختلف anq و bnq در دو دمای مختلف نشان داد که فلورسانس ذاتی آنزیم در حضور این ترکیبات با مکانیسم استاتیک خاموش می‌شود. مطالعات شبیه سازی مولکولی در تایید یافته های تئوری نشان داد که تنها یک جایگاه اتصال برای ترکیبات مورد نظر بر روی آنزیم کاتالاز وجود دارد. با توجه به اهمیت بیولوژیکی و نقش دوگانه‌ی آنزیم کاتالاز، مطالعه‌ی تاثیر ترکیبات مختلف بر روی فعالیت و ساختار آنزیم کاتالاز می تواند حائز اهمیت باشد. چرا که استفاده‌ی بیش از حد این ترکیبات در داروهای مختلف می تواند باعث ایجاد اثرات جانبی شده و تهدید کننده ی سلامت انسان باشد.

the effect of 2-hydroxy-1-4-naphthoquinone derivatives on the structure and activity of catalase

catalase as an important antioxidative enzyme protects cells from the toxic effects of hydrogen peroxide. 2-hydroxy-1,4-naphtoquinone, as a naphthoquinone derivative, has been found to have a broad biological and pharmacological activities, including anti-cancer and anti-bacterial effects. in this study, the effect of two different derivatives of 2-hydroxy-1,4-naphtoquinone derivatives (bnq and anq) on the structure and function of bovine liver catalase (blc), was studied using different spectroscopic and computational methods such as uv-vis spectrometry, fluorescence and ftir spectroscopy, and molecular docking studies. kinetic studies and thermodynamic parameters showed that by adding gradual concentrations of bnq and anq, catalase activity was significantly decreased through mixed and competitive inhibition mechanisms, respectively. the fluorescence spectroscopic results at different temperatures indicated that bnq and anq can quench the intrinsic fluorescence emission of blc through static quenching mechanism. molecular docking data in agreement with experimental results, confirmed that there is only one binding site on the blc structure for bnq and anq. study on effect of different compounds on the activity and structure of the catalase as a bilateral actions and principal biological enzyme could be important. because excessive utilization of these compounds in various drugs can cause side effects and may threaten human health.