مدل سازی پروتئین استرس گرمایی70 (hsp70) زنبورعسل به روش همولوژی مدلینگ و شبیه سازی ملکولی و اتصال آن به hsp40

استرس گرمایی یکی از مهمترین مشکلاتی است که تاثیر منفی بر روی مصرف غذا، نرخ رشد، شبکه عصبی، عملکرد سیستم ایمنی و همچنین نرخ مرگ و میردارد. در شرایط استرس گرمایی، سنتز اکثر پروتئین‌ها به تاخیر می‌افتد اما پروتئین‌های استرس گرمایی(hsp) به طورسریع سنتز می شوند و نقش مهمی در زنده مانی سلول‌ها دارند. از مهمترین آنها، hsp70 می باشد که ساختار کریستالوگرافی آن در زنبورعسل گزارش نشده و مدلسازی آن می تواند زمینه تشخیص مکانیسم عمل آن در مقابل تنش‌های محیطی را در زنبورعسل فراهم نموده و هزینه های مربوط به تنشهای محیطی را کم کند. همچنین hsp40 یک تنظیم کننده مکانیسم عمل hsp70 است. لذا، در این تحقیق مدلسازی کامل هر دو پروتئین صورت گرفت و در ادامه میانکنش پروتئین hsp70وhsp40 با استفاده از نرم افزارهای مدلسازی در دو وضعیت مطالعه شد. 1 مطالعه داکینگ دو پروتئین به صورت کور، که ساختار کامل هر دو پروتئین در داکینگ مورد استفاده قرار گرفت و نتایج آن نشان داد اتصال بین دو پروتئین در دو ناحیه اتفاق می افتد;hsp70 از ناحیه اسید آمینه های 430-400 و 640-620 به ترتیب با اسیدآمینه های 350-330 و 175-165 در hsp40 متصل می شود. 2 بر اساس مطالعات گذشته، داکینگ تنها در بخش محتمل برای اتصال صورت گرفت، برهمکنش بین ناحیهjdomainاز hsp40 با کل پروتئین hsp70 ، که نشان داد اسید آمینه های 4128 از دمین j در hsp40 با یک شیار اسیدی از دمین atpase درhsp70، میانکنش دارند. نتایج حاصل میتواند به فهم بهتر عملکرد دو پروتئین و طراحی داروهای ضداسترس کمک نماید.

Modeling of heat stress protein 70 (HSP70) of honey bee by homology modeling and molecular simulation method and interaction to HSP40

Heat stress is one of the most significant problems which has negative effect on feed intake, growth rate, neural network, immune function and mortality. In heat stress, the synthesis of proteins delayed but the heat stress proteins quickly are synthesized. They have important role in survival cell in stress conditions. Hsp70 is one of most important hsps, Because of crystallographic structure of this protein is not determined in honey bee, modeling of honey bee hsp70 can identify the mechanism of action of this protein against environmental stresses and help to reduce costs associated with environmental stresses. HSP40 is as a regulator of the mechanism of HSP70. So, in the present study, 3d structure of two proteins and interaction of HSP70 and HSP40 was studied using simulation methods in two states: 1 To investigate the interaction between the two proteins in blind (whole 3d structure of proteins were used),this results show interaction between these proteins mainly is restricted to two regions. HSP70 is bound to the HSP40 from the amino acid region of 400430 and 620640, with the amino acid region of 330350 and 165175, respectively. 2 According to previous studies, docking is only possible in likely regions of the proteins. So, the interaction between Jdomain of HSP40 to HSP70 was investigated, in which the amino acids 2841 of Jdomain are interacting to an acid groove in the ATPase domain of HSP70. The results could help to better understand the function of two proteins and to design new anti stress drugs.