|
|
|
|
مطالعه میانکنش نانوذره اکسید مس با آلبومین سرم انسانی با استفاده از تکنیک فلورسانس
|
|
|
|
|
|
|
|
نویسنده
|
ریاحی مدوار علی ,قاسمی نسب علیرضا
|
|
منبع
|
پژوهشهاي سلولي و ملكولي - 1396 - دوره : 30 - شماره : 4 - صفحه:339 -348
|
|
|
|
|
چکیده
|
در این مطالعه، برهمکنش بین آلبومین سرم انسانی (hsa) با غلظت‌های مختلف نانوذره اکسید مس (cuo) با استفاده از روش طیف‌سنجی فلورسانس در شرایط شبه فیزیولوژیک بررسی گردید. نتایج نشان داد که در حضور این نانوذره، نشر فلورسانس ذاتی پروتئین کاهش می‌یابد که با غلظت نانوذره در محیط هماهنگ است. بر اساس نتایج مربوط به ثابت سرعت خاموشی (kq) چنین استنباط می‌شود که مکانیسم برهمکنش از نوع پایا (static) است. پارامترهای ترمودینامیکی شامل آنتالپی (h°∆) و آنتروپی (s°∆) میانکنش بین نانوذره با hsa بترتیب 18.06 (kj mol1) و 0.0195 (kj mol1 k) محاسبه گردید که نشان دهنده نقش مهم میانکنش‌های الکتروستاتیک در این اتصال می‌باشد. در این میانکنش، علامت منفی مربوط به تغییرات انرژی آزاد (g°∆) بیانگر انرژی‌زا بودن واکنش و تمایل این ذره به اتصال با hsa می‌باشد. همچنین افزایش نشر فلورسانس ans در حضور نانوذره بیانگر افزایش هیدروفوبیسیته سطحی پروتئین می‌باشد. بر اساس نتایج بدست آمده چنین استنباط می‌شود که ساختار hsa در حضور این نانوذره دچار تغییر شده که میتواند بر عملکرد آن نیز تاثیر گذارد.
|
|
کلیدواژه
|
آلبومن سرم انسانی، خاموشی، فلورسانس، نانو ذره اکسید مس
|
|
آدرس
|
دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته, پژوهشگاه علوم و تکنولوژی پیشرفته و علوم محیطی, گروه بیوتکنولوژی, ایران, دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته, دانشکده علوم و فناوری‌های نوین, گروه بیوتکنولوژی, ایران
|
|
پست الکترونیکی
|
ali_ghaseminasab@yahoo.com
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Study of the CuO nanoparticles interaction with human serum albumin using fluorescence technique
|
|
|
|
|
Authors
|
|
|
Abstract
|
In this study, interaction between human serum albumin and CuO nanoparticle (NP) at different concentrations was studied using fluorescence method under the simulative physiological condition. The results showed the intrinsic fluorescence reduced in the presence of the NP as the manner increase NP concentration in media. According to the results of quenching rate constant (Kq), it deduced that the interaction take place through static mechanism. Thermodynamic parameters including enthalpy and entropy were calculated as 18.06 (KJ mol1) and 0.0195 (KJ mol1 K) respectively, which shows the importance of electrostatic interaction in HAS and NP interaction. Affinity of this particle to HAS deduced as the negative sign of free energy (∆G°) that shows the interaction is exergonic process. Evaluation of ANS fluorescence intensity indicated that hydrophobicity of the surface protein increased in the presence of the NP. Based on the results it established, the protein structure chnaged in the presence of NP which may be affected its function.
|
|
Keywords
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|