طراحی، مدلینگ، داکینگ و شبیه سازی دینامیک مولکولی یک فیوژن پپتید با توانایی اتصال به فاکتور رشد پروتئین‌های مورفوژنتیک استخوان

امروزه، مهندسی بافت استخوان راه کارهای ویژه ای جهت ترمیم بافت استخوانی بواسطه ترکیب مواد زیستی به همراه یک داربست، جهت فراهم سازی سلول های مناسب جهت استخوان سازی و فاکتورهای رشد به وجود آورده است. در این تحقیق، با روش های بیوانفورماتیکی پپتید فیوژنی طراحی شد که می تواند به فاکتورهای رشد دخیل در ترمیم بافت استخوان متصل و منجر به به دام انداختن این فاکتورها در محل ضایعه گردد. در این مطالعه در پپتید طراحی شده دمین متصل شونده به هپارین قرار داده شد و این پپتید با کمک داکینگ با فاکتور رشد در حالت های مونومر و دایمر کمپلکس گردید. ساختارهای کمپلکس بر اساس کمترین امتیاز حاصل شده که به ترتیب شامل 1117- و 912.5- بود انتخاب شدند. با توجه به نتایج داکینگ و شبیه سازی دینامیک مولکولی، این فیوژن پپتید قادر به اتصال به فاکتور رشد پروتئین های مورفوژنتیک استخوان می باشد. بر اساس نتایج شبیه سازی برخلاف پپتید در حالت مونومر، تغییرات نمودار rmsd کمپلکس پپتیدی در حالت دایمر بعد از 10 نانو ثانیه از زمان شبیه سازی به ثبات رسیده و تا پایان شبیه سازی ثبات خود را حفظ کرده است. این نتایج نشان می دهد که کمپلکس حاصل در حالت دایمر در اتصال به فاکتور رشد با توجه به بررسی میزان فاکتور rmsd دارای الگوی بهتری از پایداری نسبت به حالت مونومر می باشد.

design, modeling, docking and molecular dynamics simulation of a fusion peptide with the ability to bind to the growth factor of bone morphogenetic proteins.

today, the engineering of bone tissue has created special solutions to restore bone tissue by combining biological materials with a scaffold to provide cells suitable for bone formation and growth factors. in this research, a fusion peptide was designed with bioinformatics methods that can bind to the growth factors involved in bone tissue repair and lead to the trapping of these factors in the lesion site. in this study, heparin-binding domain was placed in the designed peptide and this peptide was complexed with growth factor in monomer and dimer forms with the help of docking. the structures of the complex were selected based on the lowest scores obtained, which included -912.5 and -1117, respectively. according to the results of docking and molecular dynamics simulation, this fusion peptide was able to bind to the growth factor of bone morphogenetic proteins. based on the results of the simulation, unlike the peptide in the monomer state, the changes in the rmsd diagram of the peptide complex in the dimer state became stable after 10 nanoseconds from the simulation time and remained stable until the end of the simulation. these results show that the resulting complex in the dimer state has a better pattern of stability compared to the monomer state according to the investigation of the rmsd factor.