بررسی اثر mtbe (ماده افزودنی به بنزین)به عنوان یک آلاینده محیطی بر فعالیت، ساختار و پایداری حرارتی کربنیک انیدرازii انسانی

Mtbe یکی از افزودنی‌های بنزین که به منظور افزایش اکتان و کاهش تولید گازهای گلخانه‌ای استفاده می شود، mtbe می تواند از طریق راه‌های مختلف از جمله استنشاق، خوراکی و تماس پوستی وارد جریان خون انسان شود. همچنین کربنیک انیدراز انسانی یکی از متالوآنزیم هاست که تقریباً در تمام موجودات زنده یافت می‌شود و مورد مطالعات گسترده‌ای قرار گرفته و بیماری‌های متعددی با کربنیک انیدراز در ارتباط هستند. در این مطالعه اثر مجاورت mtbe با آنزیم کربنیک انیدراز ii انسانی بر فعالیت آنزیم با روش‌های طیف سنجی مرئی-فرابنفش بررسی شد و تغییرات tm آنزیم در غلظت‌های مختلف از mtbe گزارش شده است. همچنین تغییرات ساختاری آنزیم در حضور mtbe با طیف سنجی فلورسنس ذاتی مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان می دهد فعالیت آنزیم در مجاورت mtbe با مکانیسم مختلط خطی مهار شده است. نتایج مربوط به طیف سنجی فلورسنس ذاتی آنزیم تغییرات ساختار در حضور mtbe را نشان می دهد. همچنین در پی اتصال mtbe به آنزیم، پایداری حرارتی آنزیم کاهش‌یافته و نسبت به تغییرات دما حساس شده است.

investigation of the effect of mtbe as an environmental pollutant on the structure structure and thermal stability of human carbonic anhydrase ii

methyl tertiary-butyl ether (mtbe) one of the gasoline additives used to increase octane and reduce greenhouse gas emissions, mtbe can enter the human blood flow through different ways including inhalation, oral and skin contact. human carbonic anhydrase is one of the metalloenzymes that is found in almost all living organisms and has been extensively studied and many diseases are associated with carbonic anhydrase. in this study, the effect of mtbe proximity with human carbonic anhydrase ii enzyme on enzyme activity was investigated by visible-ultraviolet spectroscopy and changes in enzyme tm at different concentrations of mtbe were reported. in addition, the structural changes of the enzyme in the presence of mtbe were examined by intrinsic fluorescence spectroscopy. the results show that the enzyme activity in the presence of mtbe is inhibited by liner-complex mechanism. the results of intrinsic fluorescence spectroscopy of the enzyme show changes in the structure of the enzyme in the presence of mtbe. also, following the binding of mtbe to the enzyme, the thermal stability of the enzyme is reduced and it becomes sensitive to temperature changes.