اثر آلومینیوم بر روی پایداری ساختمانی پپسین در حضور و غیاب حلال های آلی

آسپارتیک پروتئازها(x.23.4.3ec( پیوند‌های پپتیدی را هیدرولیز می‌کنند، واکنشی که برای بسیاری از فرایند-های زیستی اساسی است.آسپارتیک پروتئازها در بیش‌تر قارچ‌ها و همه مهره‌داران به صورت زیموژن سنتز می‌شوند. پپسین خوک)3.4.23.1ec(، متعلق به خانواده آسپارتیک ‌پروتئاز‌ها است. پپسین یک پروتئاز معدی و یکی از سه آنزیم‌های اصلی هضم پروتئین در سیستم هضمی است . آنزیم پپسین به عنوان یک آنزیم صنعتی در صنایع غذایی است. در این مطالعه اثر غلظت های مختلف آلومینیوم در حضور و غیاب حلال های آلی( بوتانول، اتانول، 4،1 -بوتان‌دیول وگلیسرول) بر روی پایداری دمایی پپسین بررسی شد. نتایج حاصل از این مطالعه نمایانگر افزایش پایداری دمایی پپسین در حضور آلومینیوم و کاهش آن در حضور حلال های آلی( بوتانول، اتانول، 4،1 -بوتان‌دیول) می باشد، و پایداری دمایی پپسین در حضور گلیسرول نیز ثابت ماند. پایداری دمایی آنزیم پپسین در حضور حلال های آلی بوتانول،اتانول، 4،1 -بوتان‌دیول و گلیسرول با افزودن آلومینیوم نسبت به غیاب آن زیاد شد. یون‌های آلومینیوم از طریق برهمکنش های الکتروستاتیک و داتیو با گروه های کربوکسیلات اسیدهای آمینه آسپارتیک اسید و گلوتامیک اسید به ساختار پپسین متصل و سبب متراکم شدن ساختار آنزیم شده که منجر به افزایش پایداری دمایی پپسین شده است. علت افزایش پایداری دمایی پپسین در حضور آلومینیوم ناشناخته است. با استفاده از آلومینیوم می توان اثر ناپایدارکنندگی حلال های آلی را بر روی پپسین کاهش داد.