بررسی اثر مهاری سیلیمارین بر فرایند فیبریلاسیون پروتئین لیزوزیم سفیده تخم مرغ

بسیاری از مطالعات انجام شده در سال های اخیر نشان می دهد که ترکیبات حلقوی پلی فنلی که به وفور در بسیاری از گیاهان وجود دارند قادر به مهار تشکیل فیبریل های آمیلوئیدی هستند. با اینحال مکانیسم دقیقی که بدان وسیله این ترکیبات طبیعی روند تشکیل تجمعات آمیلوئیدی را تحت تاثیر قرار می دهند بطور کامل شناسائی نشده است. گیاه خارمریم (silybum marianum) از جمله گیاهان دارویی می باشد که دارای خواص درمانی بسیار زیادی است. عصاره حاصل از دانۀ این گیاه که تحت عنوان سیلیمارین نامیده میشود غنی از ترکیبات فلاونولیگنانی و فلاونوئیدی است. در این مطالعه، با استفاده از طیف وسیعی از تکنیک ها شامل نشر فلورسانس نشانگرهای تیوفلاوین t و nile red، سنجش میزان جذب قرمز کنگو، طیف سنجی دورنگ‌ نمایی دورانی، و میکروسکوپ نیروی اتمی، توانایی سیلیمارین در مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی پروتئین لیزوزیم سفیده تخم مرغ مورد بررسی قرار گرفت. نتایج ما نشان داد که سیلیمارین، بطور وابسته به غلظت، باعث مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی میشود. نتایج حاصل از میکروسکوپ نیروی اتمی نیز دلالت بر تشکیل فیبریل های آمیلوئیدی در نمونه های کنترل داشت، حال آنکه نمونه های پروتئینی انکوبه شده در حضور سیلیمارین فاقد فیبریل های آمیلوئیدی بوده و مقادیر جزئی از تجمعات پروتئینی بدون شکل در آنها مشاهده شد. براساس نتایج حاصل پیشنهاد می شود که ممانعت از برهم کنش های آبگریز بین گونه های پروتئینیِ بطور نسبی بازشده، مکانیسمی است که بدان وسیله سیلیمارین باعث مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی در پروتئین لیزوزیم می شود. با اینحال مطالعات و آزمایشات بیشتری برای تعیین دقیق مکانیسم عمل سیلیمارین مورد نیاز می باشد.

a study on the inhibitory effects of silymarin on amyloid fibrillation of hen egg white lysozyme

an increasing number of studies have demonstrated that polyphenols, compounds frequently occurring in many herbs with antioxidant properties, prevent amyloid fibril formation. however, the mechanisms by which these natural molecules modulate the protein aggregation process are poorly understood. silybum marianum is one of the medicinal plants with a wide range of health benefits. silymarin, extract of the seeds of silybum marianum, contains a mixture of flavonolignans and a flavonoid. in the present study, using a range of techniques including thioflavin t and nile red fluorescence assays, congo red binding assay, circular dichroism spectroscopy, and atomic force microscopy the efficacy of silymarin on the inhibition of hen egg white lysozyme (hewl) fibril formation was investigated. obtained results demonstrated that silymarin effectively inhibits fibrillogenesis of hewl in a concentration-dependent manner. afm images indicated typical fibrillation in the control solutions, while in samples incubated in the presence of silymarin extensive inhibition of hewl fibrillation and amorphous aggregates formation was observed. based on obtained results, we suggest that preventing of hydrophobic interactions between hewl amyloidogenic prefibrillar species is the mechanism by which silymarin inhibits amyloid fibril formation by hewl. however, additional studies are needed to elucidate the detailed mechanisms involved.