داکینگ مولکولی پپتید 36 clf با آنتی‌ژن‌های سطحی ویروس آنفلوانزای طیور تحت تیپ h5n8

H5n8 از جمله تحت تیپ‌های ویروس آنفلوانزای طیور در ایران است که علاوه بر خسارات در این صنعت می‌تواند انسان را نیز درگیر کند. از جمله مشکلات در ارتباط با ویروس آنفلوآنزا می‌توان به افزایش مقاومت سویه‌های در حال گردش این ویروس نسبت به مهارکننده‌های ضدویروسی کنونی است که شناسایی مواد ضدویروسی جدید را الزامی می‌سازد. از جمله این ترکیبات می‌توان به پپتید ضدویروسی clf36 اشاره کرد که حاصل اتصال دو پپتید از پروتئین لاکتوفرین شتری (کایمر لاکتوفرین شتری) می‌باشد که بعضا فعالیت ضدمیکروبی بیشتری را نسبت سایر گونه‌ها نظیر گاو نشان داده است. هدف از این پژوهش بررسی برهمکنش پپتید clf36 با آنتی‌ژن‌های ویروس آنفلوانزای طیور تحت تیپ h5n8 از طریق داکینگ مولکولی می‌باشد. خواص فیزیکوشیمیایی پپتید clf36 با استفاده از نرم‌افزار clc main workbench 5 بررسی و سپس ساختار سوم این پپتید و آنتی‌ژن‌های سطحی ویروس از طریق نرم‌افزار itasser و swissmodel پیش‌بینی شدند. در ادامه، برهمکنش‌های پپتید clf36 با آنتی‌ژن‌های‌ سطحی با استفاده از نرم‌افزار آنلاینcluspro2.0 و تصحیح ساختارها از طریق نرم‌افزار yasara energy minimization صورت گرفت. میزان صحت ساختارها از طریق نرم افزار saves v5.0 مورد ارزیابی قرار گرفتند. در پایان نتایج داکینگ با استفاده از نرم‌افزار pymol بررسی شدند. نتایج داکینگ مولکولی نشان داد که انرژی موقعیت اتصال برای آنتی‌ژن‌های هماگلوتنین (ha)، نورآمینیداز (na) و پروتئین ماتریکس 2 (m2) به ترتیب 674.2، 573.4، 567.0 می‌باشد. بیشترین اسیدآمینه‌های درگیر در اتصالات هیدروژنی برای هر سه آنتی‌ژن مربوط به اسیدآمینه‌های لیزین و آرژینین بود. همچنین نتایج حاکی از آن بود که پپتید به جایگاه فعال مربوط به دو آنتی ژن ha و na متصل نشده است؛ در حالیکه این پپتید به جایگاه m2e از m2 متصل شده است که این ناحیه غنی از اپی‌توپ می‌باشد. اسیدآمینه‌های پرولین 10 و گلوتامیک اسید هشت مربوط به ناحیه‌ی m2e می‌باشد که به ترتیب با اسیدآمینه‌های آرژینین 27 و 22 از پپتید clf36 پیوند هیدروژنی برقرار کرده‌اند. با توجه به نتایج حاصل از این مطالعه امید است در آینده بتوان از اینگونه پپتیدها برای درمان آنفلوانزای طیور با حداقل عوارض جانبی استفاده کرد.

Molecular docking CLF36 peptide against avian influenza virus subtype H5N8 antigenes

H5N8 is one of the subtypes of highly pathogenic avian influenza in Iran that could cause damage to birds in addition humans. Among combat existing and emerging drugresistant influenza viruses, new antiviral drugs as alternative played pivotal roles. It can mention the CLF36 antiviral peptide, which is the result of the binding of two peptides from the camel lactoferrin protein (chimera) has shown more antimicrobial activity than other species such as blf. The objective of this study was to predicte the structure of CLF36 peptide and two surface antigens of influenza virus as well as the interaction of this peptide with three antigens of nfluenza a virus subtype H5N8 through molecular docking. The physicochemical properties of CLF36 peptide were evaluated by using CLC Main Workbench 5 software. The third structure of this peptide as well as virus antigens were determined through ITASSER and SwissModel softwares. After that, The CLF36 peptide interacts with these antigenes were performed by using the online software ClusPro2.0 and were corrected these structures through the YASARA Energy Minimization software. The quality of the 3D model was evaluated by the SAVES v5.0 software. Finally, the docking results were studied by using PYMOL software. Molecular docking results showed that the position and energy of bonding assessment forhemagglutinin, neuraminidase and Matrix protein 2 were 674.2, 573.4 and 567.0 respectively. Most of peptide’s amino acids involved in hydrogen bonds for all three antigens were lysine and arginine residues. Although analysis of the binding sites showed that CLF36 were not binding to the active site of HA and NA antigens, this peptide is attached to the M2e site in M2 protein. The proline 10 and glutamic acid 8 amino acides belongs to the M2e region, which has hydrogen bonds with the amino acids arginine 27 and 22 of the CLF36 peptide, respectively. It is hoped that these peptide can be treatment for avian influenza in the future.