بررسی اثر ضدباکتریایی پروتئین لاکتوپراکسیداز و پپتیدهای آن بر روی برخی از باکتری‌های مولد ورم پستان گاوشیری با داکینگ مولکولی

متاسفانه استفاده از آنتی‌بیوتیک‌ها برای درمان بیماری ورم پستان دام منجر به ایجاد اثرات جانبی نامطلوبی شده است. از جایگزین‌های آنتی‌بیوتیک می‌توان به پروتئین‌های ضد میکروبی نظیر لاکتوپراکسیداز اشاره کرد. هدف از این پژوهش پیش‌بینی پپتیدهای پروتئین لاکتوپراکسیداز و مقایسه‌ی آن‌ها در گونه‌های انسان، شتر، گوسفند، بز، گاومیش و گاو و بررسی خواص ضد باکتریایی آن در برابر باکتری‌های staphylococcus aureus و escherichia coli مولد ورم پستان از طریق داکینگ مولکولی است. از این رو، خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین لاکتوپراکسیداز و پپتیدهای زیست‌فعال حاصل از آن با استفاده از نرم‌افزار clc main workbench 5 بررسی و سپس ساختار سوم آن برای شتر و انسان از طریق نرم‌افزار swissmodel پیش‌بینی شد. در ادامه پپتیدهای این پروتئین پیش‌بینی و در نهایت برهمکنش‌های پروتئین لاکتوپراکسیداز و پپتیدهای حاصل از آن با پروتئین‌های سطحی دو باکتری مذکور با استفاده از نرم‌افزار آنلاین cluspro2.0 صورت گرفت. نتایج داکینگ مولکولی نشان داد که مناسب‌ترین موقعیت اتصال که در آن پروتئین لاکتوپراکسیداز حاصله با منفی‌ترین انرژی به پروتئین سطحی غشاء این دو باکتری متصل شده است، به ترتیب مربوط به گاو و بز می‌باشد. بررسی بیوانفورماتیکی هفت پپتید حاصل از این پروتئین نیز نشان داد که پپتید شماره‌ی سه مربوط به گاو، بز، گاومیش، گوسفند عملکرد بهتری در اتصال و تخریب پروتئین سطحی غشاء این دو باکتری داشته و با انرژی اتصال منفی تری نسبت به فرم کامل پروتئین لاکتوپراکسیداز به این باکتری‌ها متصل شده است. امید است بتوان در آینده از این پپتیدها به‌عنوان جایگزینی مناسب برای آنتی‌بیوتیک‌ها در بخش درمان بیماری ورم پستان استفاده کرد.

Antibacterial effect of lactoperoxidase protein and its peptides on some bacteria causing mastitis in dairy cattle by molecular docking method.

Unfortunately, using the antibiotics to treat mastitis is increasing in which leads to undesirable side effects. One of the antibiotics alternatives with high potential are antimicrobial proteins like lactoperoxidase. The aim of this study was to predict the peptides of lactoperoxidase protein and compare them in six different species (human, camel, sheep, goat, buffalo and cattle) and also investigate its antibacterial properties against Staphylococcus aureus and Escherichia coli strains through Molecular docking. The study of physicochemical properties of the lactoperoxidase protein and the derived bioactive peptides has been done using the CLC Main Workbench 5 software. The Swissmodel server was applied to predict the third (threedimensional) structure of lactoperoxidase protein for camel and human. The peptides of lactoperoxidase protein were predicted and ultimately, the interactions of this protein and its derived peptides with the outer membrane proteins of the mentioned names were survived using ClusPro2.0 online software. The results of the position and energy of bonding assessment using molecular docking show that the most suitable binding location, in which the derived lactoperoxidase protein is bound to the outer membrane proteins of bactria membrane, with the lowest energy, related to cattle and goat, respectively. Bioinformatics study of the seven derived peptides from this protein showed that the third peptide of cattle, goat, buffalo, and sheep has a better performance in binding and degrading the outer membrane protein of these bacteria. These peptides can be proposed as replacement antibiotics for the treatment of mastitis in the future.