بررسی گسترده ژنومی و آنالیز الگوی بیان خانواده ژنی hsp90 در گیاه آلوروپوس لیتورالیس تحت تنش شوری

پروتئین‌های شوک حرارتی 90 کیلو دالتونی (hsp90)، یک چاپرون مولکولی وابسته به atp می‌باشند که توالی آن‌ها از درجه حفاظت‌شدگی بسیار بالایی در باکتری‌ها تا یوکاریوت‌ها برخوردار می‌باشند. در گیاهان، پروتئین‌های hsp90، برای کنترل رشد و نمو طبیعی گیاه و همچنین پاسخ دفاعی در برابر محرک‌های زیست‌محیطی مورد نیاز می‌باشند. گرچه مطالعات متعددی در مورد نقش فیزیولوژیکی hsp90ها در گیاهان وجود دارد، با این حال شناخت ما از مکانیسم‌های دفاعی پروتئین‌های hsp90 در پاسخ به تنش، نقش آن‌ها به‌عنوان چاپرون‌های مولکولی و برهم‌کنش‌های مولکولی آن‌ها با دیگر پروتئین‌ها و کوچاپرون‌ها محدود می‌باشد. بنابراین، در مطالعه حاضر، با آنالیز جامعی از خانواده ژنی hsp90 در گیاه هالوفیت aeluropus littoralis، 4 ژن hsp90 در این گیاه شناسایی و با استفاده از آنالیز پیش‌بینی جایگاه سلولی مشخص شد که این ژن‌ها در بخش‌های مختلف سلولی فعال می‌باشند. با استفاده از ابزارهای بیوانفورماتیکی مختلفی، 45 ژن hsp90 نیز در سایر گونه‌های آرابیدوپسیس، برنج، ذرت، سویا وbrachypodium distachyon شناسایی گردید. 49 ژن‌ hsp90 مورد بررسی، از نظر فیلوژنتیکی در سه گروه اصلی تقسیم‌بندی شدند. آنالیز ساختارهای ژنی و ترکیب موتیف‌ها نشان داد که این ژن‌ها در هر گروه تقریباً از حفاظت‌شدگی بالایی برخوردارند، که بیانگر این است که اعضای هر گروه ممکن است دارای کارکردهای یکسانی باشند. بر اساس داده‌های rnaseq، ژن alhsp90.4 فعال در سیتوپلاسم با سطح بیان 3/1، ببیشترین بیان را در بافت ریشه تحت شرایط تنش شوری و بازیابی به نمایش گذاشت. حداقل سطح بیان، نیز در ژن alhsp90.3 واقع در شبکه آندوپلاسمی، در پاسخ به تنش شوری و در شرایط بازیابی در بافت برگی مشاهده گردید. یافته‌های این بررسی، ضمن ارائه خصوصیات عملکردی ژن‌های alhsp90، اطلاعات پایه‌ای را برای تحقیقات آتی در مورد کارکرد بیولوژیکی این ژن‌ها مهیا می‌سازد.

Expression Pattern and Genome-Wide Analysis of HSP90 Gene Family in Aeluropus littoralis under Salinity Stress

HSP90 protein is an ATPdependent molecular chaperone that is evolutionarily conserved in bacteria to higher eukaryotes. In plants, HSP90s are required for control of normal plant growth and development, as well as immune responses to environmental stimuli. Although there are several studies explaining the physiological role of HSP90s in plants, our understanding of their stress response molecular mechanisms, their roles as molecular chaperones, and their molecular interactions with other clients and cochaperones is still unclear. Therefore the present study aimed to performed a comprehensive analysis of the HSP90 gene family in halophyte plant Aeluropus littoralis. Subcellular localization analysis showed that four identified AlHSP90 gene were localized in different subcellular compartments. Based on different bioinformatics tools, 45 HSP90 homologus genes were identifed from Arabidopsis, rice, maize, soybeen and Brachypodium distachyon species. 49 genes of HSP90 were phylogenetically clustered into three major groups. Gene structure and motif composition revealed that these genes were relatively conservative in each group, suggesting that members of the same group may also have conserved functions. Based on RNAseq data, AlHSP90.4 gene localized in cytoplasm with expression levels of 1.3 was expressed more in root tissue under salinity stress and recovery. The least expression level was observed in AlHSP90.3 gene localized in ER in root tissue under salinity stress and recovery. The findings of this study reveal the functional characteristics of the AlHSP90 genes and provide basic information for future research on the their biological functions.