بررسی خواص ساختاری و ایمنی‌زایی گلیکوپروتئین s ویروس نشانگان تنفسی خاورمیانه (مرس)

اهداف: هنوز درمان قطعی و یا واکسن موثری علیه ویروس مرس ارایه نشده که این امر نشان‌دهنده‌ اهمیت روزافزون مطالعه این ویروس است. در میان پروتئین‌های این ویروس گلیکوپروتئین s به‌علت عملکرد و ساختار آن همواره به‌عنوان یک کاندید اصلی برای تحقیقات واکسن علیه آن مطرح بوده است. هدف مطالعه حاضر نیز بررسی ساختار، عملکرد و خواص ایمنی‌زایی پروتئین s با استفاده از نرم‌افزارهای بیوانفورماتیکی است که نتایج آن می‌تواند راه را برای طراحی واکسنی موثر علیه این ویروس هموار سازد.مواد و روش‌ها: 35 توالی گلیکوپروتئین s ویروس مرس از بانک ژنی دریافت و تغییرات در سطح اسیدآمینه بررسی شد. علاوه بر این توالی‌ها با نرم‌افزارهای متعددی برای بررسی تغییرات پس ترجمه‌ای مورد آنالیز قرار گرفتند. از نرم‌افزارهای متعددی برای بررسی خواص ایمنی‌زایی و آلرژیک پروتئین استفاده شد و درنهایت ساختار این پروتئین با استفاده از نرم‌افزار sopma مورد بررسی قرار گرفت.یافته‌ها: بیشترین تغییرات در اسیدآمینه‌های 95، 123 و 696 نشان داده شد و نتایج نشان‌دهنده وجود چهار اپی‌توپ سلول b در گلیکوپروتئین s بود. همچنین تغییرات پس از ترجمه‌ای از جمله گلیکوزیلاسیون و فسفوریلاسیون در مناطق متعددی یافت شد. این پروتئین فاقد خاصیت آلرژیک بود و قسمت اعظم آن از مارپیچ آلفا تشکیل‌ شده است.نتیجه‌گیری: گلیکوپروتئین s مخصوصاً در منطقه rbd ناحیه s1 دارای قابلیت بالایی برای تحریک سیستم ایمنی میزبان است و همچنین تمام ویژگی‌ها برای ساخت یک پروتئین نوترکیب از جمله پایداری در سلول‌های میزبان را دارد. استفاده از گلیکوپروتئین s، به‌ویژه ناحیه s1، به‌عنوان کاندید مناسبی برای طراحی واکسن پیشنهاد می‌شود.

Study of Structural and Immunological Properties of Glycoprotein S of the East Respiratory Syndrome Coronavirus (MERS-CoV)

Aims: No definitive treatment or effective vaccine has been suggested against the East Respiratory Syndrome Coronavirus (MERSCoV) virus which indicates the growing importance of the study of this virus. Amongst all MERS proteins, glycoprotein S has always been the main candidate for vaccine research against this virus, due to its function and structure. The aim of the present study was to investigate the structural, functional, and immunological properties of S protein using bioinformatics software that paves the way for designing an effective vaccine against this virus.Materials Methods: 35 glycoprotein S sequences of MERS were obtained from Genbank and amino acid changes were investigated. In addition, sequences were analyzed by various software for posttranslational changes. Five types of software were used to evaluate the immunologic and allergenic properties. Finally, different structural aspects of this protein were predicted by SOPMA software.Findings: The highest prevalence substitutions were found in amino acids of 95, 123, and 696 and the results indicate that there are four Bcell epitopes in glycoprotein S, and this protein has been affected by posttranslational changes, including glycosylation and phosphorylation. This protein has no allergenic properties and the majority of its structure contains Alpha helix.Conclusion: Glycoprotein S, especially in the RBD region of S1, has a high potential to induce the host immune system and the other features mentioned protein make it appropriate for the production of recombinant protein, including stability in host cells. Therefore, the use of glycoprotein S, especially S1, is recommended as a suitable candidate for vaccine design.