>
Fa   |   Ar   |   En
   طراحی و ارزیابی بیوانفورماتیکی پروتئین مولتی اپی توپ جهت تشخیص عفونت استرونژیلوئیدازیس  
   
نویسنده صادق پور سونیا ,قاسم نژاد برنجی حجت ,ملک زادگان یلدا ,رضایی عربلوی دره سحر ,پاشایی محمدرضا ,فتحی جواد ,کرمی یوسف ,صباغان محمد ,طاهری انگنه مرتضی
منبع مجله دانشگاه علوم پزشكي مازندران - 1402 - دوره : 33 - شماره : ویژه نامه - صفحه:222 -231
چکیده    سابقه و هدف: تشخیص سرولوژیکی (s. stercoralis) strongyloides stercoralis به دلیل واکنش متقابل با سایر نماتدهای انگلی اغلب چالش برانگیز است. بنابراین، لازم است برای تشخیص صحیح این عفونت انگلی نادیده گرفته شده از طریق سیستم گوارش وارد شده و حتی می‌تواند بر نازایی هم موثر باشد، آزمایش‌های سرولوژیکی جدید با کارایی بالا معرفی شوند. این مطالعه با هدف، طراحی یک ساختار چند اپی توپی برای تشخیص s. stercoralis انجام پذیرفت. مواد و روش‌ها: مطالعه حاضر یک مطالعه ایمونوانفورماتیک محاسباتی می‌باشد. برای هدف این مطالعه، ابتدا بخش‌های بسیار آنتی‌ژنیک و اپی‌توپ‌های بالقوه ایمنی غالب s. stercoralis از دو پروتئین آنتی‌ژنیک شناسایی شدند و سپس تمام قسمت‌های انتخاب شده توسط یک پیونددهنده مناسب به هم متصل شدند. در ادامه، ویژگی‌های فیزیکوشیمیایی سازه طراحی ‌شده مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفت. سپس سازه‌های ثالثی سازه ساخته و مورد ارزیابی قرار گرفتند تا بهترین آن‌ها مشخص شود. یافته‌ها: ارزیابی بیوانفورماتیک نشان داد که ساختار پروتئینی طراحی شده می‌تواند آبدوست، پایدار در برابر حرارت و اسیدی باشد. هم‌چنین مدل سه بعدی ساخته شده مشابه ساختار پروتئین‌های طبیعی بود. استنتاج: با توجه به نتایج مطالعه، سازه طراحی شده می‌تواند به عنوان یک آنتی ژن کارآمد در سیستم elisa برای تشخیص سرولوژیک استرونژیلوئیدیازیس انسانی مورد استفاده قرار گیرد.
کلیدواژه آنتی ژن، آنتی‌بادی، تشخیص سرولوژیک، بیوانفورماتیک
آدرس دانشگاه علوم پزشکی ارومیه, دانشکده پزشکی, گروه زنان و زایمان, ایران, دانشگاه علوم پزشکی ارومیه, مرکز تحقیقات بهداشت باروری، پژوهشکده تحقیقات بالینی, ایران, دانشگاه علوم پزشکی ساوه, دانشکده پزشکی, گروه میکروبیولوژی, ایران, دانشگاه علوم پزشکی ارومیه, مرکز تحقیقات بهداشت باروری، پژوهشکده تحقیقات بالینی, ایران, دانشگاه علوم پزشکی ارومیه, دانشکده پزشکی, گروه داخلی, ایران, دانشگاه علوم پزشکی شیراز, دانشکده پزشکی, گروه باکتری شناسی و ویروس شناسی, ایران, دانشگاه شهید باهنر کرمان, دانشکده دامپزشکی, ایران, دانشکده علوم پزشکی بهبهان, گروه علوم پایه, ایران, دانشگاه علوم پزشکی ارومیه, مرکز تحقیقات سلولی و مولکولی، پژوهشکده پزشکی سلولی و مولکولی, ایران
پست الکترونیکی mortazataheri@yahoo.com
 
   design and bioinformatic evaluation of multi-epitope protein to diagnose strongyloidiasis infection  
   
Authors sadeghpour sonia ,ghasemnejad- berenji hojat ,malekzadegan yalda ,rezaei arablouydareh sahar ,pashaei mohammadreza ,fathi javad ,karmai yousof ,sabaghan mohamad ,taheri-anganeh mortaza
Abstract    background and purpose: serological diagnosis of strongyloides stercoralis (s. stercoralis) is often challenging due to cross-reactivity with other parasitic nematodes. therefore, it is imperative to introduce new high-performance serological tests to flawlessly diagnose this neglected parasitic infection that enters through the digestive system and can even affect infertility. the purpose of the present study was to design a multi-epitope structure for the detection of s. stercoralis. materials and methods: the present study is a computational immunoinformatics study. to this end, the highly antigenic parts and potential immunodominant epitopes of s. stercoralis were identified from the two antigenic proteins first and then all the selected parts were connected by a suitable linker. next, the physicochemical characteristics of the designed structure were analyzed. finally, tertiary structures were built and evaluated to determine the best ones. results: bioinformatics evaluation indicated that the designed protein structure can be hydrophilic, heat stable and acidic. in addition, the 3d model made was similar to the structure of natural proteins. conclusion: based on the findings of the study, the designed structure can be used as an efficient antigen in the elisa system for the serological diagnosis of human strongyloidiasis.
Keywords antigen ,antibody ,serological diagnosis ,bioinformatcs
 
 

Copyright 2023
Islamic World Science Citation Center
All Rights Reserved