پورفیرین فلزیm-tpp کمپلکس شده با سیستئین با بسترهای هیدروژلی و وسیکلی به عنوان نانوزایم های پراکسیدازی و کاتالازی

پورفیرین‌ها را می‌توان به‌طور گسترده به‌عنوان بیوکمپلکس‌های جایگاه فعال در نظر گرفت، در این حال می توان از پورفیرین فلزی سنتزی بر مبنای زیست الگو ( بیومیمتیک) به عنوان شبه آنزیم استفاده کرد. سیستم متشکل از کمپلکس فلز پورفیرین - سیستئین  و پلیمر پلی اتیلن گلیکول (پگ) یا  مواد سطحی فعال مخلوط سدیم دودسیل سولفات و دودسیل تری اتیل آمونیوم بروماید (اس دی اس/دی تب)  برای مدل سازی کلروپراکسید از طبیعی به کار برده می شود. کلروپراکسیداز طبیعی می تواند عملکرد پراکسیدازی، یعنی اکسید کردن سوبستراها در ph های متفاوت داشته باشد. در غیاب سوبسترای مناسب، کلروپراکسیداز هیدروژن پراکسید را تجزیه می کند و دارای فعالیت کاتالازی است. متال-تترا(2-پیریدیل) پورفیرین (m-tpp)، پررزونانس تر و دارای گروه های کشنده، قوی تر از هِمین (جایگاه فعال آنزیم طبیعی) در فعالیت شبه پراکسیدازی و کاتالازی عمل می کند. fe-ttp دارای حداکثر فعالیت پراکسیدازی در میان فلز - پورفیرین ها با فلزات مرکزی از جمله آهن (iii)، منگنز (iii) و روی (ii) است. جزء سه گانه: fe-tpp – سیستئین - پگ، بیشترین کارآیی را از طریق کاهش پارامتر میکائیلیس - منتن ( ) دارا می باشد. مشاهده می‌شود که آبگریزی پورفیرین با تغییر فلز مرکزی به ترتیب به صورت آهن (iii)، منگنز (iii) و روی (ii) افزایش می یابد. در این حالت آبگریز بودنِ جایگاه فعال نانوزایم شبه پراکسیدازی پتانسیلی برای ورود بیشتر سوبسترای هیدروفوب (گایاکول) به چرخه واکنش و در نتیجه فعالیت و کارایی بیشتر fe-tpp نسبت به کمپلکس های  دیگر m-tpp است.  در مرحله دیگر، برای طراحی کاتالیست زیستی کاتالازی، mn-tpp دارای حداکثر فعالیت کاتالازی در میان دیگر فلز - پورفیرین های ذکر شده می باشد. جزء سه گانه: mn-tpp – سیستئین - اس دی اس/دی تب، بیشترین کارآیی را از طریق کاهش پارامتر میکائیلیس - منتن ( ) دارا می باشد. میکروسکوپ الکترونی عبوری نانوزایم های m-tpp – سیستئین - پگ  را به صورت کلوئیدهای هیدروژلی حفره حفره  نشان می‌دهد که در مقایسه با بیوکاتالیست های وسیکلی تک حفره m-tpp – سیستئین -  اس دی اس/دی تب  از طریق سطح ویژه بالاتر برای برخورد موثر با سوبسترای آلی نانوزایم پراکسیدازی، کارایی بیشتری را ایجاد می‌کند.

metal porphyrin (m-tpp) complexed with cysteine along with hydrogel and vesicle scaffolds as peroxidase and catalase nanozymes

porphyrins can be widely considered as active site biocomplexes, while biomimetic-based synthetic metal porphyrins can be used as pseudo-enzymes. a system consisting of a metal porphyrin-cysteine complex and a “polyethylene glycol (peg)” polymer or a mixture of the active surfactants sodium dodecyl sulfate and dodecyl triethyl ammonium bromide (sds/dtab) was used for native-chloroperoxidase model. native chloroperoxidase could have the function of peroxidase, ie oxidation of substrates at different phs. in the absence of a suitable substrate, chloroproxidase decomposes hydrogen peroxide indicating catalase activity. metal-tetra (2-pyridyl) porphyrin (m-tpp), which is more resonant, is more potent than heme (as the native-enzyme active site) in its pseudo-peroxidase and catalase activity. fe-ttp has the highest peroxidase activity among metal-porphyrins with central metals including iron (iii), manganese (iii) and zinc (ii). the triple component: fe-tpp-cysteine-peg is most effective by reducing the michaelis-menten (km) parameter. it is observed that the hydrophobicity of porphyrin increases with the change of the central metal to iron (iii), manganese (iii) and zinc (ii), respectively. in this case, the hydrophobicity of the active site of the peroxidase-like nanozyme is a potential for more hydrophobic substrate (guaiacol) to enter the reaction cycle, resulting in greater fe-tpp activity and efficiency than other m-tpp complexes. in the next step, to design the catalase biocatalyst, mn-tpp has the highest catalase activity among other metal-porphyrins mentioned. the triple component: mn-tpp-cysteine-sds/dtab is most effective by reducing the michaelis-menten (km) parameter. transmission electron microscopy shows m-tpp-cysteine-peg nanozymes as multi-holes hydrogel colloids, compared to m-tpp-cysteine-sds/dtab single-hole vesicle catalyst, which indicates a higher efficiency through the higher specific surface area for effective treatment of peroxidase nanozyme with organic substrate.