اثر اندازه نانوذره‌های آهن بر ساختار و فعالیت لیزوزیم سفیده تخم مرغ

نانوذره‌های اکسید آهن سوپرپارامغناطیس (spions) با ترکیب مولکولی fe3o4 برای برهمکنش‌های پروتئینی و مطالعه دارورسانی در نظر گرفته شد. با توجه به این که spions  در نانوپزشکی و سامانه‌های دارورسانی نقش چشمگیری دارند، بررسی برهمکنش بین spions و یک پروتئین مدل و تغییرهای ساختاری و عملکردی آن می‌تواند در پژوهش‌های علمی روشنگر باشد. spions با اندازه های 20، 50 و 100 نانومتر انتخاب شدند. مطالعه طیف‌سنجی uv-visible، برهمکنش بین پروتئین-نانوذره را نشان داد. دورنگ نمایی دورانی به منظور اندازه‌گیری تغییرها در ساختار ثانویه لیزوزیم در برهمکنش با spions  استفاده شد و کاهش چشمگیری در ساختارهای مارپیچ پروتئین مشاهده شد. تجزیه و تحلیل خاموشی فلورسانس پروتئین به منظور درک ماهیت برهمکنش پروتئین-نانوذره مورد استفاده قرار گرفت.  برهمکنش spions و لیزوزیم ترکیبی از خاموش شدن دینامیک و استاتیک را نشان دادند. فعالیت و ویژگی‌های آنزیمی لیزوزیم متصل به spions در مقایسه با لیزوزیم آزاد اندازه گیری شد. فعالیت به طور چشمگیری در هر اندازه از spions کاهش یافته است، اما km تحت تاثیر شرایط گوناگون واکنش تغییر کرده است.

the size effect of fe nanoparticles on hen egg-white lyzozyme structure and activity

superparamagnetic iron oxide nanoparticles (spions) with fe3o4 molecular composition were considered for the study of protein interactions and drug delivery. considering that spions play a significant role in nanomedicine and drug delivery systems, investigating the interaction between spions and a model protein and its structural and functional changes can be enlightening in scientific research. spions with sizes of 20, 50, and 100 nm were selected. the uv-visible spectroscopic study showed the interaction between protein-nanoparticles. rotational exponential imaging was used to measure the changes in the secondary structure of lysozyme in interaction with spions. a significant reduction in the helical structures of the protein was observed. protein fluorescence quenching analysis was used to understand the nature of protein-nanoparticle interaction. the interaction of spions and lysozyme showed a combination of dynamic and static quenching. the activity and enzymatic properties of lysozyme attached to spions were measured compared to free lysozyme. the activity decreased dramatically in all sizes of spions, but the km changed under different reaction conditions.