بررسی برهم کنش کمپلکس های ضد تومور پالادیوم و پلاتین دارای اتیل دی تیوکربامات با سرم آلبومین انسانی

در این پرژوهش، دو کمپلکس پلاتین و پالادیوم از مشتق اتیل دی تیوکربامات با فرمول کلی [pt(bpy)(etdtc)]no3 و [pd(bpy)(etdtc)]no3 (etdtc= اتیل دی تیوکربامات و  bpy= 2و’2– بی پیریدین) با ویژگی های ضد سرطانی علیه سلول های سرطان خون انسانی k562 در نظر گرفته شدند. این ترکیب ها مقدارهای cc50 کم تر از سیس پلاتین داشته و به ترتیب برای ترکیب های پالادیوم و پلاتین 55 و 89 میکرومولار می باشند. برهم کنش این ترکیب ها با سرم آلبومین انسانی (hsa) در محیط تریس بافر حاوی 10 میلی مولار سدیم کلرید با 7.4=ph در دو دمای 27 و 37 درجه سلسیوس به کمک روش های گوناگون طیف سنجی مطالعه شد. نتیجه های به دست آمده از مطالعه های غیرطبیعی کردن پروتئین در حضور کمپلکس ها نشان دهنده این است که کمپلکس پالادیوم احتمال دارد ساختار پروتئین را به هم ریخته و باعث عوارض جانبی شود درحالی که کمپلکس پلاتین این گونه نیست. نتیجه های تیتر کردن هم دما نشان داد با افزایش غلظت کمپلکس، پایداری پروتئین کاهش یافته و فرایند غیرطبیعی شدن سرم آلبومین در حضور این کمپلک س ها گرمازا می باشد و اتصال کمپلکس کاتیونی و پروتئین را می توان از نوع برهم کنش های الکتروستاتیک در نظر گرفت. این کمپلک س ها به ویژه ترکیب پلاتین می توانند پروتئین را در غلظت های میکرومولار غیرطبیعی کنند. روند تغییرها شدت فلوئورسانس hsa در حضور غلظت های متفاوت از هر یک از کمپلکس های فلزی پالادیوم و پلاتین نشان داد که این کمپلکس ها می توانند شدت نشر فلوئورسانس کاهش دهند و به پروتئین متصل می شوند و خاموشی استاتیک رخ می دهد. تغییر ساختار پروتئین با افزایش غلظت های متفاوتی از کمپلکس های پلاتین و پالادیوم با طیف گیری cd بررسی شد و مشخص شد درصد مارپیچ آلفا و صفحه های بتا در ساختار دوم به ترتیب 3 و 5 درصد کاهش می یابد که بیانگر این است که ساختمان غالب hsa در سامانه، مارپیچ آلفا می باشد.