مطالعه ایمونوبیوانفورماتیک پروتئین اتوترانزپورتر پادگن 43 اشریشیاکلی انتروتوکسیژنیک جدا شده از گوساله

زمینه مطالعه: تلاش ها در زمینه تهیه واکسن های کارآمد برای مقابله با ایکولای انتروتوکسیژنیک (etec) به سمت شناسایی پادگن های حراست شده ژنومی معطوف شده است. پادگن 43 یکی از اعضای خانواده بزرگ پروتئین‌های ترشحی باکتری ایکولای و سایر باکتری‌های گرم منفی با نام اتوترانزپورترها (ats) است. پروتئین‌های اتوترانزپورتر ساختمان حراست شده مشابهی دارند و تعدادی از آن‌ها به دنبال عفونت‌های طبیعی و تجربی etec شناسایی شده‌اند. پادگن 43 با داشتن خصوصیات حدت‌زای تجمع سلولی و تشکیل بیوفیلم و حضور در سرم انسان‌های مبتلا به اسهال ناشی از etec، هدف ارزشمندی در تهیه واکسن محسوب می شود. هدف: در این مطالعه با بهره‌گیری از روش‌های تجربی و ایمونوانفورماتیک به بررسی دقیق ساختار آنتی‌ژنی و ارزیابی ایمنی‌زایی پروتئین پادگن 43 سویه 510 ایکولای etec جدا شده از گوساله‌ها پرداختیم. روش کار: توالی اسیدآمینه‌ای، خصوصیات فیزیکی شیمیایی، پایداری، ساختار دوم و سوم پروتئین و  توانایی بالقوه در ایجاد پاسخ‌های ایمنی سلول‌های b و t با دارا بودن اپی‌توپ‌های موثر و خصوصیات آلرژی‌زا بودن آن از جمله شاخص‌های مورد توجه در این پژوهش هستند. نتایج: در این مطالعه 15 قطعه پپتیدی محرک پاسخ یاخته‌های b و t شناسایی شده‌است که تعداد 9 عدد از آن‌ها به‌عنوان پادگن معرفی گردیدند. نتیجه‌گیری نهایی: نتایج حاصل از مطالعات مجازی (insilico) انجام شده روی این پروتئین حاکی از مناسب بودن آن برای تهیه واکسن‌های کلی‌باسیلوز گاو  است.

ImmunoBioinformatics Study of Autotransporter Protein, Antigen 43, in Enterotoxigenic Escherichia coli Isolated From Calves

BACKGROUND: Extensive effort is focused on identifying genomic conserved antigens in development of effective vaccine against Enterotoxigenic Escherichia coli. Antigen 43 is one of the members of a large secreted protein family named autotransporters in the E.coli and other gram negative bacteria. Autotransporter proteins have a similar conserved structure. Some of them are recognized during both experimental and naturally occurring ETEC infections. Antigen 43 is represented as a potential target in vaccine development because of its virulence functions such as cell aggregation, biofilm formation and its presence in convalescent sera from human patients with ETEC diarrhea. OBJECTIVES: In this study, we carefully investigate antigenic structure and immunogenicity of the Antigen 43 protein of strain 510 E.coli isolated from calves by experimental methods and immunoinformatics tools. METHODS: Amino acid sequence, physicochemical parameters, stability, secondary and tertiary protein structure, the ability of induction the B and T cell immune responses by having the effective epitopes and also the allergenicity assessment were analyzed. RESULTS: In this study, we identified 15 peptide sequences that can potentially induce B and T cell immune responses and finally, 9 of them were introduced as antigens. CONCLUSIONS: The results of insilico analysis on this protein suggested that it can be used in bovine colibacillosis vaccine development.